Streszczenie

Nadmierne stężenie wolnych kwasów tłuszczowych jest toksyczne dla komórki. W organizmie ludzkim wewnątrzkomórkowo występują małe cytoplazmatyczne białka (FABPs – fatty acid bin­ding proteins), które wiążą długołańcuchowe kwasy tłuszczowe (LCFA – long chain fatty acids), a następnie kierują je do odpowiednich miejsc utylizacji wewnątrzkomórkowej (utleniania w mito­chondriach i peroksysomach lub magazynowania w siateczce endoplazmatycznej). Dotąd pozna­no 9 rodzajów tych białek, a ich nazwa pochodzi od tkanki, w której zostały zidentyfikowane po raz pierwszy lub gdzie występują w największym stężeniu. FABPs wyizolowano m.in. z komó­rek wątroby (L-FABP), serca (H-FABP), jelita (I-FABP), mózgu (B-FABP), naskórka (E-FABP) i adipocytów (A-FABP). Oznaczanie H-FABP znalazło zastosowanie w diagnostyce zawału mię­śnia sercowego, a L-FABP w chorobach nerek o różnej etiologii. Uważa się, że FABPs odgry­wają ważną rolę w patogenezie chorób metabolicznych. Obserwowano związek podwyższone­go stężenia A-FABP w osierdziowej tkance tłuszczowej z dysfunkcją serca u osób otyłych. Jego wzrost zaobserwowano u chorych z cukrzycą typu 2. I-FABP znane jest jako marker uszkodzenia komórek jelita cienkiego. Wzrost stężenia B-FABP zaobserwowano w guzach mózgu, np. ludz­ki glejak i gwiaździak. Jego ekspresja związana jest także z chorobami neurodegeneracyjnymi, tj. Alzheimera, Parkinsona i innymi zaburzeniami funkcji poznawczej.
Głównym celem pracy było przedstawienie obecnego stanu wiedzy na temat znaczenia klinicz­nego białek wiążących kwasy tłuszczowe.

Słowa kluczowe:FABP • serce • nerka • wątroba • jelito • mózg • otyłość

Summary

Excessive levels of free fatty acids are toxic to cells. The human body has evolved a defense me­chanism in the form of small cytoplasmic proteins called fatty acid binding proteins (FABPs) that bind long-chain fatty acids (LCFA), and then refer them to appropriate intracellular disposal sites (oxidation in mitochondria and peroxisomes or storage in the endoplasmic reticulum). So far, nine types of these proteins have been described, and their name refers to the place in which they were first identified or where they can be found in the greatest concentration. The most im­portant FABPs were isolated from the liver (L-FABP), heart (H-FABP), intestine (I-FABP), bra­in (B-FABP), epidermis (E-FABP) and adipocytes (A-FABP). Determination of H-FABP is used in the diagnosis of myocardial infarction, and L-FABP in kidney lesions of different etiologies. It is postulated that FABPs play an important role in the pathogenesis of metabolic diseases. Elevated levels of A-FABP have been found in the pericardial fat tissue and were associated with cardiac dysfunction in obese people. A rise in A-FABP has been observed in patients with type II diabetes. I-FABP is known as a marker of cell damage in the small intestine. Increased con­centration of B-FABP has been associated with human brain tumors such as glioblastoma and astrocytoma, as well as with neurodegenerative diseases (Alzheimer’s, Parkinson’s) and other di­sorders of cognitive function. The aim of this work was to present current data on the clinical si­gnificance of fatty acid binding proteins.

Key words:FABP • heart • kidney • liver • intestine • brain • obesity

Wstęp

Cytosolowe białka wiążące kwasy tłuszczowe (FABPs – fatty acid binding proteins) działają w organizmie ludzkim na zasadzie mechanizmu zabezpieczającego przed szko­dliwym dla komórek nadmiernym gromadzeniem długo­łańcuchowych kwasów tłuszczowych (LCFA – long chain fatty acids). Są to małe cytoplazmatyczne białka o masie 14-15 kDa, które zidentyfikował Ockner w 1972 roku [12]. Zbudowane są z pojedynczego łańcucha polipeptydowego, składającego się z 127-135 aminokwasów. Fizjologiczna rola tych białek polega na wiązaniu i kierowaniu LCFA do odpowiednich wewnątrzkomórkowych miejsc ich utyliza­cji: utleniania w mitochondriach i peroksysomach (gdzie ulegają oksydacji) lub magazynowania (głównie estryfika­cji) w retikulum endoplazmatycznym i cytoplazmie [16].

Dotychczas opisano 9 izoform FABPs, a ich nazwa po­chodzi od miejsca, w którym je zidentyfikowano lub od narządu albo tkanki, w którym występują w największym stężeniu. Białka te wyizolowano m.in. z komórek wątroby, serca, jelita, naskórka oraz adipocytów [14,33]. Usuwane są głównie przez nerki [28]. Ze względu na następujące cechy: mała masa cząsteczkowa, duża swoistość tkankowa, obfitość występowania w tkance, rozpuszczalność w osoczu krwi i szybkość uwalniania do krwiobiegu mogą być wy­korzystywane jako swoiste osoczowe markery uszkodzenia tkanek [10]. Choć większość badań dotyczących FABPs wykonano testami immunochemicznymi przeznaczonymi wyłącznie do badań naukowych [1,4,5,6,7,21,22], pojawił się już w handlu jakościowy test płytkowy wykorzystywa­ny do oznaczania H-FABP w diagnostyce zawału serca.

H-FABP- sercowe białko wiążące kwasy tłuszczowe

H-FABP występuje głównie w cytoplazmie kardiomiocytów około 0,5 mg/g tkanki i mięśniach szkieletowych w ilości 10-krotnie mniejszej niż w kardiomiocytach [8,12]. W śla­dowych ilościach H-FABP występuje w nerkach i mózgu [25]. Białko odgrywa istotną rolę w homeostazie lipido­wej, a jego podstawową funkcją jest wewnątrzkomórkowy transport kwasów tłuszczowych [12]. LCFA dostają się do wnętrza kardiomiocytu za pośrednictwem dyfuzji biernej i transportu wspomaganego z udziałem białek błonowych, a następnie wiązane są przez H-FABP (ryc. 1). Po zwią­zaniu LCFA przez białko H-FABP, pula wewnątrzkomór­kowa wolnych kwasów tłuszczowych jest niewspółmiernie mała, co stwarza odpowiedni gradient stężeniowy wolnych kwasów tłuszczowych, skierowany zawsze dokomórkowo.

Ryc. 1. Wiązanie i kierowanie LCFA do wewnątrzkomórkowych miejsc ich utylizacji w kardiomiocycie. LCFA – długołańcuchowe kwasy tłuszczowe, FABPpm – błonowe białka wiążące kwasy tłuszczowe, CD36 – receptor zmiatający CD36, FABPs – cytosolowe białka wiążące kwasy tłuszczowe

Rola pozakomórkowa, w tym osoczowa tychże białek jest stosunkowo mało poznana. Wiadomo jedynie, że stęże­nie H-FABP w osoczu jest wyższe u mężczyzn niż u ko­biet i u obu płci wzrasta wraz z wiekiem [25]. W warun­kach fizjologicznych głównym źródłem H-FABP w osoczu są mięśnie prążkowane [28]. Niemniej jednak oznacza­nie tego białka znalazło zastosowanie w diagnostyce za­wału serca. Uszkodzenie kardiomiocytów prowadzi bo­wiem do szybkiego uwolnienia H-FABP do krwiobiegu. Jego stężenie w surowicy krwi ulega podwyższeniu już 30-90 minut od pojawienia się bólu w klatce piersiowej, z osiągnięciem największej wartości po 4-6 godzinach i powrotem do wartości prawidłowych w ciągu 24 godzin [9,13]. Cechy te wskazują na użyteczność H-FABP jako wczesnego wskaźnika martwicy mięśnia sercowego, bar­dziej czułego niż CK-MB (kinaza kreatynowa, izoenzym sercowy), troponina I czy mioglobina. Stężenie H-FABP wzrasta również u osób z przewlekłą niewydolnością ne­rek przy braku uszkodzenia kardiomiocytów, co jest przy­czyną niewiarygodności wyników w diagnostyce zawału serca w tej grupie chorych [9,24]. H-FABP wykazuje wy­soką czułość i swoistość dla martwiczego uszkodzenia kar­diomiocytów [29]. Jego stężenie w surowicy krwi korelu­je z umieralnością pacjentów z zatorowością płucną, co jest związane z zaburzeniami funkcji prawej komory serca [4]. Akbal i wsp. [1] wykazali testem ELISA wyższe stę­żenie H-FABP w surowicy krwi u pacjentów z zespołem metabolicznym z towarzyszącą cukrzycą, w porównaniu do pacjentów bez cech tego zespołu. H-FABP umożliwia wczesne wykrycie uszkodzenia serca u osób z zespołem metabolicznym [1]. Zatem H-FABP jest wczesnym i czu­łym wskaźnikiem uszkodzenia kardiomiocytów. Przy pod­wyższeniu jego stężenia należy jednak wykluczyć choroby nerek i mięśni szkieletowych. Wydzielanie H-FABP jest odpowiedzią na działanie fizjologicznych bodźców, jakim jest między innymi wysiłek fizyczny [11].

L-FABP- wątrobowe białko wiążące kwasy tłuszczowe

L-FABP występuje głównie w hepatocytach, gdzie stano­wi 2-5% całkowitego białka cytosolu. Obecność L-FABP opisywano również w komórkach jelita cienkiego, jeli­ta grubego i nerki. L-FABP ma dużo różnych ligandów, w tym nasycone, nienasycone i rozgałęzione LCFA, kwa­sy acylo-S~CoA, kwas lizofosfatydowy, hem oraz eiko­zanoidy [2,33,34]. Zarówno w nerkach, jak i w wątrobie pełni tę samą funkcję, którą jest wewnątrzkomórkowy wy­chwyt i transport kwasów tłuszczowych [34]. L-FABP jest filtrowany przez kłębuszki nerkowe i resorbowany w ka­nalikach proksymalnych nerki, co wyjaśnia wzrost jego stężenia w moczu przy uszkodzeniu komórek kanalika proksymalnego [23]. Kamijo i wsp. [17] w badaniach do­świadczalnych wykazali, że zwiększona ekspresja nerko­wego L-FABP i jego wydalanie z moczem zależy od na­gromadzenia wolnych kwasów tłuszczowych w nerkach. Wydalanie L-FABP z moczem wzrasta w uszkodzeniach nerek o różnej etiologii. Ferguson i wsp. [7] wykazali me­todą Western blot, że L-FABP przechodzące do moczu jest czułym i swoistym wskaźnikiem ostrego uszkodzenia ne­rek. L-FABP w moczu jest także markerem ostrego uszko­dzenia nerek po operacjach kardiochirurgicznych. Poziom L-FABP może być przydatny w monitorowaniu nefropa­tii spowodowanej cisplatyną, pokontrastowej i ocenie stop­nia zawansowania przewlekłej choroby nerek [19]. Hofstra i wsp. [15] oznaczając L-FABP i H-FABP testem ELISA za­obserwowali wzrost stężenia L-FABP i H-FABP w moczu u pacjentów z idiopatyczną błonową nefropatią, co wska­zuje na uszkodzenie komórek proksymalnego i dystalnego kanalika nerkowego, ponieważ L-FABP jest zabsorbowane w kanaliku proksymalnym, a H-FABP w kanaliku dystal­nym nerki. Białka te mogą służyć jako wskaźniki rokow­nicze u pacjentów z idiopatyczną błonową nefropatią [15].

A-FABP- adipocytowe białko wiążące kwasy tłuszczowe

Kolejną izoformą FABPs jest A-FABP, które występuje głównie w tkance tłuszczowej i makrofagach [30]. W adi­pocytach stanowi prawie 1% całkowitego białka cytoso­lu [3]. Cytoplazmatyczne A-FABP wiąże głównie LCFA [21]. Engl i wsp. [5] badali szybkość utraty masy ciała po laparoskopowym zabiegu założenia regulowanej opa­ski na żołądek u kobiet z otyłością olbrzymią jego zwią­zek ze stężeniem A-FABP w surowicy krwi. Stwierdzili, że u pacjentek szybko chudnących dochodzi do znaczne­go wzrostu stężenia A-FABP we krwi. Największy wzrost stężenia A-FABP odnotowali po trzech miesiącach od przeprowadzonego zabiegu, kiedy nastąpił największy spa­dek masy ciała. Zatem A-FABP jest biomarkerem zmiany masy o dynamicznym przebiegu [5]. Wykazano zależność między stężeniem A-FABP w surowicy krwi, a niealko­holowym stłuszczeniem wątroby osób z cukrzycą typu 2. Wyższe stężenie A-FABP zaobserwowano u osób z nieal­koholowym stłuszczeniem wątroby i cukrzycą typu 2 w po­równaniu do osób zdrowych bez zespołu metabolicznego [18]. Lamounier-Zepter i wsp. [21] wykazali również, że A-FABP uwalniane z adipocytów wpływa bezpośrednio na tłumienie Ca²⁺-zależnych skurczów kardiomiocytów. Podwyższone stężenie krążącego A-FABP i/lub jego lo­kalna ekspresja w osierdziowej tkance tłuszczowej mogą być odpowiedzialne za rozwój dysfunkcji serca u osób z otyłością [21].

I-FABP- jelitowe białko wiążące kwasy tłuszczowe

I-FABP występuje głównie w dojrzałych enterocytach jelita cienkiego, a w śladowych ilościach również w komórkach jelita grubego i żołądka [32]. U człowieka stanowi 1-2% białek cytoplazmatycznych dojrzałych enterocytów [12,27]. Wykazuje duże powinowactwo do LCFA i kwasów żółcio­wych [12,26]. Drapało-Wiercińska i wsp. [32] stwierdzili podwyższone stężenie tego białka w surowicy krwi pacjen­tów z wrzodziejącym zapaleniem jelita grubego, sugeru­jąc, że I-FABP może być markerem stanu zapalnego w tej chorobie [32]. U dzieci z martwiczym zapaleniem jelita zaobserwowano także wzrost stężenia I-FABP w moczu. Stężenie tego białka w surowicy związane jest z zaawan­sowaniem tej choroby i obniża się po zabiegu chirurgicz­nym [6]. Zatem I-FABP może służyć jako marker uszko­dzenia komórek śluzówki szczególnie jelita cienkiego [32].

B-FABP- mózgowe białko wiążące kwasy tłuszczowe

B-FABP występuje tylko w tkance mózgowej, głównie w komórkach glejowych. W 67% jest podobny do izofor­my sercowej H-FABP. Wykazuje wysoką ekspresję w okre­sie wczesnego rozwoju człowieka [12,20]. Testem ELISA wykazano wzrost stężenia B-FABP w surowicy krwi u pa­cjentów z chorobami Alzheimera, Parkinsona i innymi za­burzeniami funkcji poznawczej w porównaniu do osób zdro­wych. Odnotowano także zwiększoną ekspresję B-FABP w astrocytach osób z chorobą Alzheimera. Oznaczanie stę­żenia osoczowego tego białka może być pomocne w dia­gnostyce chorób neurodegeneracyjnych [31]. Podwyższone stężenie B-FABP występuje również w komórkach glejaka oraz gwiaździaka. B-FABP uczestniczy w tworzeniu sieci włókien glejowych, które biorą udział w migracji neuronal­nej. Mita i wsp. [22] wskazują na udział tego białka w mi­gracji komórek glejaka. W gwiaździaku ekspresja B-FABP ma związek z miejscami naciekania nowotworu i nawrota­mi. Sterowanie komórkową ekspresją B-FABP może być pomocne w zwalczaniu tych nowotworów [22].

Podsumowanie

FABPs, ze wzglądu na szczególne cechy, takie jak swo­istość tkankowa, obfitość występowania w płynach tkanko­wych i szybkość uwalniania do krwiobiegu, znalazły zasto­sowanie w diagnostyce różnych chorób. H-FABP oznaczane w surowicy krwi służy jako wczesny marker uszkodzenia kardiomiocytów. Jego podwyższone stężenie zaobserwo­wano także u pacjentów z zatorowością płucną i zespołem metabolicznym. L-FABP wydalane z moczem jest wskaź­nikiem uszkodzenia nerek. A-FABP w osierdziowej tkance tłuszczowej może brać udział w rozwoju dysfunkcji ser­ca u osób otyłych i jest powiązany z BMI. I-FABP wyko­rzystywany jest w diagnostyce uszkodzenia komórek je­lita cienkiego, a wzrost stężenia B-FABP związany jest z chorobami neurodegeneracyjnymi i nowotworami ośrod­kowego układu nerwowego. Prowadzone badania nad za­chowaniem się i rolą FABPs w różnych chorobach niosą duże nadzieje na usprawnienie ich diagnostyki i wczesne wprowadzenie leczenia, a nawet profilaktyki.

PIŚMIENNICTWO

[1] Akbal E., Özbek M., Günes F., Akyürek Ö., Üreten K., Delibasi T.: Serum heart type fatty acid binding protein levels in metabolic syndrome. Endocrine, 2009; 36: 433-437
[PubMed]  

[2] Antonenkov V.D., Sormunen R.T., Ohlmeier S., Amery L., Fransen M., Mannaerts G.P., Hiltunen J.K.: Localization of a portion of the liver isoform of fatty-acid-binding protein (L-FABP) to peroxisomes. Biochem. J., 2006; 394: 475-484
[PubMed]  [Full Text HTML]  [Full Text PDF]  

[3] Baxa C.A., Sha R.S., Buelt M.K., Smith A.J., Matarese V., Chinander L.L., Boundy K.L., Bernlohr D.A.: Human adipocyte lipid-binding protein: purification of the protein and cloning of its complementary DNA. Biochemistry, 1989; 28: 8683-8690
[PubMed]  

[4] Boscheri A., Wunderlich C., Langer M., Schoen S., Wiedemann B., Stolte D., Elmer G., Barthel P., Strasser R.H.: Correlation of heart-type fatty acid-binding protein with mortality and echocardiographic data in patients with pulmonary embolism at intermediate risk. Am. Heart J., 2010; 160: 294-300
[PubMed]  

[5] Engl J., Ciardi C., Tatarczyk T., Kaser S., Laimer M., Laimer E., Weiss H., Aigner F., Molnar C., Tilg H., Patsch J.R., Ebenbichler C.F.: A-FABP – a biomarker associated with the metabolic syndrome and/or an indicator of weight change? Obesity, 2008; 16: 1838-1842
[PubMed]  [Full Text HTML]  [Full Text PDF]  

[6] Evennett N.J., Hall N.J., Pierro A., Eaton S.: Urinary intestinal fatty acid-binding protein concentration predicts extent of disease in necrotizing enterocolitis. J. Pediatr. Surg., 2010; 45: 735-740
[PubMed]  

[7] Ferguson M.A., Vaidya V.S., Waikar S.S., Collings F.B., Sunderland K.E., Gioules C.J., Bonventre J.V.: Urinary liver-type fatty acid-binding protein predicts adverse outcomes in acute kidney injury. Kidney Int., 2010; 77: 708-714
[PubMed]  [Full Text PDF]  

[8] Figiel Ł., Kasprzak J.D., Peruga J., Lipiec P., Drożdż J., Krzemińska-Pakuła M., Śmigielski J.: Heart-type fatty acid binding protein – a reliable marker of myocardial necrosis in a heterogeneous group of patients with acute coronary syndrome without persistent ST elevation. Kardiol. Pol., 2008; 66: 253-259
[PubMed]  [Full Text PDF]  

[9] Frankiewicz A., Glaza M., Gruchała M., Rynkiewicz A.: Wskaźniki martwicy miokardium w praktyce klinicznej – aktualny stan wiedzy. Choroby Serca i Naczyń, 2005; 2: 42-50
[Abstract]  [Full Text PDF]  

[10] Funaoka H., Kanda T., Fujii H.: Intestinal fatty acid-binding protein (I-FABP) as a new biomarker for intestinal diseases. Rinsho Byori, 2010; 58: 162-168
[PubMed]  

[11] Glatz J.F., Schaap F.G., Binas B., Bonen A., van der Vusse G.J., Luiken J.J.: Cytoplasmic fatty acid-binding protein facilitates fatty acid utilization by skeletal muscle. Acta Physiol. Scand., 2003; 178: 367-371
[PubMed]  

[12] Glatz J.F., van der Vusse G.J.: Cellular fatty acid-binding proteins: their function and physiological significance. Prog. Lipid Res., 1996; 35: 243-282
[PubMed]  

[13] Haltern G., Peiniger S., Bufe A., Reiss G., Gülker H., Scheffold T.: Comparison of usefulness of heart-type fatty acid binding protein versus cardiac troponin T for diagnosis of acute myocardial infarction. Am. J. Cardiol., 2010; 105: 1-9
[PubMed]  

[14] Hertzel A.V., Bernlohr D.A.: The mammalian fatty acid-binding protein multigene family: molecular and genetic insights into function. Trends Endocrinol. Metab., 2000; 11: 175-180
[PubMed]  

[15] Hofstra J.M., Deegens J.K., Steenbergen E.J., Wetzels J.F.: Urinary excrection of fatty acid-binding proteins in idiopathic membranous nephropathy. Nephrol. Dial. Transplant., 2008; 23: 3160-3165
[PubMed]  [Full Text HTML]  [Full Text PDF]  

[16] Kalinowska A., Harasim E., Łukaszuk B., Chabowski A.: Białka transportujące kwasy tłuszczowe a metabolizm lipidów w mięśniu sercowym. Czynniki Ryzyka, 2009; 4: 43-49
[Abstract]  

[17] Kamijo A., Sugaya T., Hikawa A., Okada M., Okumura F., Yamanouchi M., Honda A., Okabe M., Fujino T., Hirata Y., Omata M., Kaneko R., Fujii H., Fukamizu A., Kimura K.: Urinary excretion of fatty acid-binding protein reflects stress overload on the proximal tubules. Am. J. Pathol., 2004; 165: 1243-1255
[PubMed]  

[18] Koh J.H., Shin Y.G., Nam S.M., Lee M.Y., Chung C.H., Shin J.Y.: Serum adipocyte fatty acid-binding protein levels are associated with nonalcoholic fatty liver disease in type 2 diabetic patients. Diabetes Care, 2009; 32: 147-152
[PubMed]  [Full Text HTML]  [Full Text PDF]  

[19] Kokot M., Duława J.: AKI – ostre uszkodzenie nerek – współczesne spojrzenie na zagadnienie ostrej niezapalnej niewydolności nerek. Nefrol. Dial. Pol., 2009; 13: 164-170
[Full Text PDF]  

[20] Kurtz A., Zimmer A., Schnütgen F., Brüning G., Spener F., Müller T.: The expression pattern of a novel gene encoding brain-fatty acid binding protein correlates with neuronal and glial cell development. Development, 1994; 120: 2637-2649
[PubMed]  [Full Text PDF]  

[21] Lamounier-Zepter V., Look C., Alverez J., Christ T., Ravens U., Schunck W.H., Ehrhart-Bornstein M., Bornstein S.R., Morano I.: Adipocyte fatty acid-binding protein suppresses cardiomyocyte contraction. Circ. Res., 2009; 105: 326-334
[PubMed]  [Full Text PDF]  

[22] Mita R., Coles J.E., Glubrecht D.D., Sung R., Sun X., Godbout R.: B-FABP-expressing radial glial cells: the malignant glioma cell of origin? Neoplasia, 2007; 9: 734-744
[PubMed]  [Full Text PDF]  

[23] Moore E., Bellomo R., Nichol A.: Biomarkers of acute kidney injury in anesthesia, intensive care and major surgery: from the bench to clinical research to clinical practice. Minerva Anestesiol., 2010; 76: 425-440
[PubMed]  

[24] Orak M., Ustündag M., Güloglu C., Ozhasenekler A., Alyan O., Kale E.: The role of the heart-type fatty acid binding protein in the early diagnosis of acute coronary syndrome and its comparison with troponin I and creatine kinase-MB isoform. Am. J. Emerg. Med., 2010; 28: 891-896
[PubMed]  

[25] Pelsers M.M., Chapelle J.P., Knapen M., Vermeer C., Muijtjens A.M., Hermens W.T., Glatz J.F.: Influence of age and sex and day-to-day and within-day biological variation on plasma concentration of fatty acid-binding protein and myoglobin in healthy subjects. Clin. Chem., 1999; 45: 441-443
[PubMed]  [Full Text HTML]  [Full Text PDF]  

[26] Pelsers M.M., Hermens W.T., Glatz J.F.: Fatty acid-binding proteins as plasma markers of tissue injury. Clin. Chim. Acta, 2005; 352: 15-35
[PubMed]  

[27] Pelsers M.M., Namiot Z., Kisielewski W., Namiot A., Januszkiewicz M., Hermens W.T., Glatz J.F.: Intestinal-type and liver-type fatty acid-binding protein in the intestine. Tissue distribution and clinical utility. Clin. Biochem., 2003; 36: 529-535
[PubMed]  

[28] Piechota W., Adamus J., Piechota W.: Białko wiążące kwasy tłuszczowe (FABP – Fatty Acid Binding Protein) – najwcześniejszy marker uszkodzenia mięśnia serca. Pol. Merkur. Lekarski, 2002; 13: 14-17
[Abstract]  

[29] Rembek M., Goch A., Chiżyński K., Goch J.H.: Ocena klinicznej wiarygodności i diagnostycznej użyteczności oznaczeń sercowego białka wiążącego kwasy tłuszczowe w ostrych zespołach wieńcowych. Pol. Merkur. Lekarski, 2006; 21: 418-422
[PubMed]  

[30] Storch J., McDermott L.: Structural and functional analysis of fatty acid-binding proteins. J. Lipid Res., 2009; 50 (Suppl.): S126-S131
[PubMed]  [Full Text HTML]  [Full Text PDF]  

[31] Teunissen C.E., Veerhuis R., De Vente J., Verhey F.R., Vreeling F., van Boxtel M.P., Glatz J.F., Pelsers M.A.: Brain-specific fatty acid-binding protein is elevated in serum of patients with dementia-related diseases. Eur. J. Neurol., 2011; 18: 865-871
[PubMed]  

[32] Wiercińska-Drapało A., Jaroszewicz J., Siwak E., Pogorzelska J., Prokopowicz D.: Intestinal fatty acid binding protein (I-FABP) as a possible biomarker of ileitis in patients with ulcerative colitis. Regul. Pept., 2008; 147: 25-28
[PubMed]  

[33] Zimmerman A.W., Veerkamp J.H.: New insights into the structure and function of fatty acid-binding proteins. Cell. Mol. Life Sci., 2002; 59: 1096-1116
[PubMed]  

[34] Zuo N., Suzuki Y., Sugaya T., Osaki K., Kanaguchi Y., Wang L., Tomino Y.: Protective effects of tubular liver-type fatty acid-binding protein against glomerular damage in murine IgA nephropathy. Nephrol. Dial. Transplant., 2011; 26: 2127-2137
[PubMed]  

Autorzy deklarują brak potencjalnych konfliktów interesów.

Full text