Abstrakt

Dehydrogenaza aldehydu 3-fosfoglicerynowego (GAPDH) przez wiele lat uważana była za małointeresujące, klasyczne białko szlaku glikolitycznego. Wykorzystywano ją głównie jako modelowebiałko do badania struktury oraz mechanizmów enzymatycznych. Ostatnie badania dowodzą,że w komórkach ssaków GAPDH pełni wiele różnorodnych funkcji niezwiązanych z funkcjąglikolityczną. Enzym ten jest szczególnym przykładem białka wielozadaniowego (moonlightingprotein). Dehydrogenaza uczestniczy w fuzji błon komórkowych, powstawaniu cytoszkieletu,transporcie pęcherzykowym, utrzymaniu integralności DNA. Najnowsze badania wskazują nabezpośrednie zaangażowanie enzymu w transkrypcję, potranskrypcyjną regulację ekspresji genów,utrzymaniu struktury chromatyny. Ponadto inne badania wskazują na udział GAPDH w apoptozieoraz w chorobach neurodegeneracyjnych związanych z wiekiem np. w chorobie Alzheimera,Parkinsona i Huntingtona. W pracy omówiono strukturę i umiejscowienie GAPDH w komórce,a także najnowsze doniesienia dotyczące wielofunkcyjnych właściwości enzymu.

Pełna treść artykułu