Alergenność mleka różnych gatunków zwierząt w porównaniu do kobiecego

ARTYKUŁ PRZEGLĄDOWY

Alergenność mleka różnych gatunków zwierząt w porównaniu do kobiecego

Robert Pastuszka 1 , Joanna Barłowska 1 , Zygmunt Litwińczuk 2

1. Katedra Towaroznawstwa i Przetwórstwa Surowców Zwierzęcych, Uniwersytet Przyrodniczy w Lublinie
2. Katedra Hodowli i Ochrony Zasobów Genetycznych Bydła, Uniwersytet Przyrodniczy w Lublinie

Opublikowany: 2016-12-31
DOI: 10.5604/17322693.1227842
GICID: 01.3001.0009.6920
Dostępne wersje językowe: pl en
Wydanie: Postepy Hig Med Dosw 2016; 70 : 1451-1459

 

Abstrakt

Zawartość białka w mleku krowim (obejmującym ponad 20 protein, z których mogą również powstać peptydy w wyniku hydrolizy enzymatycznej) mieści się w przedziale 2,5-4,2% i jest 1,5-2-krotnie wyższa niż w mleku ludzkim, a za najważniejsze alergeny uważa się β-laktoglobulinę (brak jej w mleku kobiecym) i αs1-kazeinę. Najbardziej zbliżone składem do mleka ludzkiego jest mleko kobyle i ośle. Zawiera znacznie więcej białek serwatkowych (35-50%) w porównaniu do krowiego (około 20%), a stężenie najbardziej alergennej frakcji kazeinowej, αs1 wynosi 1,5-2,5 g/l. Porównawczo, w mleku krowim zawartość frakcji αs1-kazeiny wynosi ok. 10 g/l. Obecna w mleku oślim β-laktoglobulina jest monomerem, podczas gdy w mleku przeżuwaczy występuje jako dimer. Mleko to zawiera (podobnie jak ludzkie) dużo laktozy (ok. 7%), która nadaje walory smakowe i ułatwia wchłanianie wapnia. Ponadto duża zawartość lizozymu (ok. 1 g/l) sprawia, że ma właściwości antybakteryjne (u przeżuwaczy tylko śladowe ilości). Również mleko wielbłądzie charakteryzuje się lepszą stawnością i wykazuje rzadziej reakcje alergiczne ze względu na brak β-laktoglobuliny i odmienną budowę β-kazeiny. Zawiera również (w porównaniu do mleka krowiego) więcej substancji antybakteryjnych, tj. lizozym, laktoferyna i immunoglobuliny, a ponadto wiele immunoglobulin jest zgodnych z ludzkimi. Składniki mleka koziego charakteryzują się lepszą przyswajalnością w porównaniu do krowiego. Głównym jego białkiem jest β-kazeina, a ogólna zawartość protein zależy od wariantu genetycznego αs1-kazeiny. Kozy z wariantem „0” nie syntetyzują tego alergennego białka. Badania kliniczne i immunochemiczne wskazują jednak, że nie może ono być substytutem mleka krowiego, bez ryzyka wystąpienia reakcji anafilaktycznej.

Wprowadzenie

Alergia pokarmowa to choroba, której dolegliwości są spowodowane mechanizmami immunologicznymi [72]. Według Światowej Organizacji Zdrowia (WHO) alergia pokarmowa jest uznawana za szósty problem w klasyfikacji patologii człowieka [22]. Do jej powstania przyczyniają się uwarunkowania genetyczne, alergeny (czynniki środowiskowe), a także czynniki wspomagające, do których zalicza się: niedojrzałość i choroby przewodu pokarmowego oraz wrodzone i nabyte defekty immunologiczne [31]. Pałgan i Bartuzi [51] podają, że czynniki środowiskowe mogą zmieniać ekspresję genów zarówno w okresie płodowym, jak i postembrionalnym. Dzieje się tak m.in. dlatego, że zachodzą zmiany epigenetyczne, które następują głównie pod wpływem różnych czynników środowiskowych na materiał genetyczny człowieka. Modyfikacja epigenetyczna polega na zmianie ekspresji genów bez ingerencji w ich strukturę. Objawy alergii są różnorodne i mogą dotyczyć skóry (atopowe zapalenie skóry), przewodu pokarmowego (biegunka, wymioty), czy układu oddechowego (przewlekłe nieżyty nosa) [72].

Coraz częściej alergia, jak również nietolerancja pokarmowa ujawniają się jako nieprawidłowe reakcje organizmu człowieka na pokarm. Björkstén i wsp. [8] podają, że od prawie 50 lat sukcesywnie zwiększa się liczba chorych na astmę oskrzelową i alergiczny nieżyt nosa, a przyrost nowych zachorowań jest widoczny, zwłaszcza w krajach zachodnich. Wyraźny wzrost nietolerancji na mleko krowie zaobserwowano od czasu wprowadzenia odżywek dla niemowląt, któremu towarzyszył również spadek przypadków karmienia piersią [81]. Zdaniem Pawankar i wsp. [55] 240‑550 mln ludzi na świecie może cierpieć z powodu alergii pokarmowych. Nwaru i wsp. [49] analizując dane pochodzące z różnych badań przeprowadzonych w Europie od 1 stycznia 2000 r. do 30 września 2012 r. wykazali, że alergię pokarmową stwierdzono u 17,3% populacji, przy czym wskaźnik był zdecydowanie wyższy u dzieci, tzn. u osób poniżej 17 roku życia niż u dorosłych. Najwyższy odsetek cierpiących na alergię pokarmową odnotowano w północno‑zachodniej, a najniższy w południowej Europie. Wyniki uzyskane natomiast w ramach projektu Epidemiologia Chorób Alergicznych w Polsce (ECAP) wskazują, że wśród 22,5 tys. ankietowanych, na alergie pokarmowe cierpiało 13% dzieci w wieku 6‑7 lat i 11% w wieku 13‑14 lat oraz 5% dorosłych [20]. Za najczęstszą przyczynę alergii pokarmowej odpowiada tzw. wielka ósemka alergenów pokarmowych. Należą do niej białka mleka (głównie krowiego) i jaj, ryby, skorupiaki, orzechy, orzeszki arachidowe, soja oraz pszenica [72]. Marszałkowska i wsp. [42] wśród 492 pacjentów z dodatnim wynikiem testów skórnych na alergeny pokarmowe wykazali, że najczęściej alergizującymi produktami są jaja kurze (31%), mleko krowie (26%), karp i homar (po 20%), papryka jako przyprawa, seler i ser (po 19%) oraz kolendra, curry i kminek (po 17%). W przypadku mleka krowiego najwięcej dodatnich odczynów (28%) zaobserwowano w grupie wiekowej 19‑74 lata. Późniejsze badania [39] wskazują, że na 827 dzieci, u których rodzice zgłosili dolegliwości po spożyciu pokarmu, najczęściej występowały objawy (wysypka, biegunka lub wymioty, nieżyt nosa) po spożyciu: mleka krowiego (5,19%), czekolady (2,07%), nabiału (1,96%), truskawek (1,32%), jaj kurzych (1,01), pomidorów (0,75%), kakao (0,69%) i orzechów (0,56%). Badania litewskie [17] przeprowadzone u 1558 noworodków w ramach programu “Alergemol” wykazały, że pierwsze objawy nadwrażliwości na alergeny żywności zidentyfikowano u 20 niemowląt w wieku 6 miesięcy, a najczęstsze niepożądane reakcje (75%) wywoływały białka mleka. Badania przeprowadzone wśród niemowląt w wieku 12 miesięcy wykazały wzrost przypadków nadwrażliwości, tzn. 43 spośród 1558. W tej grupie wiekowej głównym alergenem były białka jaj (65%) i mleka (60%).

Negatywne reakcje organizmu człowieka po spożyciu mleka opisywano od stuleci; już Hipokrates (IV w. p.n.e.) odnotował zaburzenia przewodu pokarmowego oraz reakcje skórne spowodowane spożyciem mleka krowiego [34].

Obecnie rekomendowanym substytutem mleka kobiecego są preparaty uzyskane wyłącznie z mleka krowiego (o znacznym stopniu hydrolizy białek kazeinowych lub serwatkowych) i preparaty zawierające izolowaną frakcję białka sojowego wzbogacane metioniną. Niektóre preparaty mlekozastępcze zawierają jednak śladowe ilości białek natywnych, które mogą być przyczyną reakcji alergicznych (nawet do 19%) po ich spożyciu. Największy stopień hydrolizy białka występuje natomiast w mieszankach elementarnych, które składają się z wolnych aminokwasów syntetycznych lub powstałych z hydrolizy białka [84].

Alergenne składniki mleka krowiego

Mleko i produkty mleczne ze względu na ich szerokie rozpowszechnienie i powszechne spożywanie, mogą mieć wysoki potencjał alergizujący. Mleko krowie jest bowiem pierwszym obcym antygenem, który wprowadza się do diety dziecka. Dlatego jest jedną z najczęstszych przyczyn alergii pokarmowych, głównie u dzieci, ale również u dorosłych [3,18,40,70]. Balińska‑Miśkiewicz [3] podaje, że białka mleka krowiego są odpowiedzialne aż za 13% wszystkich śmiertelnych reakcji anafilaktycznych wywołanych spożyciem pokarmu. Twierdzi również, że historia alergii na mleko potwierdza ustępowanie z wiekiem objawów nadwrażliwości po jego spożyciu, jednak u części osób objawy występują również w wieku dorosłym. Oprócz alergii na białka mleka inną niekorzystną reakcją może być nietolerancja laktozy, która jest spowodowana brakiem swoistego enzymu β‑galaktozydazy niezbędnego do hydrolizy tego cukru [57].

Mleko kobiece jest najbardziej odpowiednim źródłem pożywienia dla niemowląt. Różni się pod względem proporcji i struktury składników od mleka innych ssaków. Zawartość białek jest w nim mniejsza niż w mleku krowim, bawolim, jaka, wielbłąda, owcy, renifera czy kozy, natomiast zbliżona do mleka oślego i kobylego [18,38]. Mleko kobiece zawiera więcej azotu niebiałkowego (20‑25% całkowitego azotu) w porównaniu do krowiego (3‑5%). Do niebiałkowych związków zawierających azot należą: mocznik, kwas moczowy, kreatyna, kreatynina, aminokwasy i nukleotydy [2,65]. Kazeiny w mleku ludzkim stanowią 10‑50% białka ogólnego, a ich udział zwiększa się z upływem laktacji [2,50]. Głównym białkiem w mleku ludzkim jest α‑laktoalbumina, a następnie izoformy β‑kazeiny i α‑kazeiny, które występują niezależnie od siebie. Znajdują się tam też białka o dużej masie cząsteczkowej (głównie laktoferyna) oraz lizozym, które mają znaczący udział w zawartości białka ogólnego [2,13,59]. Według Rudloffa i Kunza [64] kazeiny‑αs1 i – αs2 nie są w ogóle identyfikowane w mleku ludzkim, a Wróblewska i Jędrychowski [82] twierdzą, że mleko kobiece nie zawiera homologu odpowiadającego budową i funkcją αs1‑kazeinie mleka zwierzęcego. Mleko to nie zawiera również β‑laktoglobuliny, a jego chwilowa tam obecność wynika z przenikania tego białka do mleka kobiecego, po spożyciu przez matkę mleka krowiego i przetworów mlecznych [73].

Zawartość białek w mleku krowim mieści się w przedziale 2,5‑4,2% [5]. Zawiera ponad 20 białek, z których mogą również powstać peptydy (3‑20 reszt aminokwasowych) w wyniku hydrolizy enzymatycznej (enzymy trawienne przewodu pokarmowego, pochodzenia roślinnego lub mikrobiologicznego) i teoretycznie każde z nich może być przyczyną nadwrażliwości [75]. Białka serwatkowe stanowią około 20% ogółu białek (około 6 g/l), tzn. β‑laktoglobulina (β‑LG), α‑laktoalbumina (α‑LA) i albumina surowicy bydlęcej (BSA). Pozostałe, około 80% (28‑30 g/l) to kazeina, która składa się z czterech frakcji – αs1, αs2, β i κ, występujących w proporcji 40: 10: 35: 12 [5,18,22,40,80]. Opinie na temat znaczenia poszczególnych białek mleka krowiego w patogenezie alergii nie są jednoznaczne. Jednak uważa się białka serwatkowe, a zwłaszcza β‑laktoglobulinę (obcą gatunkowo) jako najważniejsze alergeny mleka rozpoznawane przez przeciwciała IgE w surowicy dzieci, ale również α‑laktoalbuminę [70,80]. Od pewnego czasu obserwuje się jednak znaczący spadek alergii na białka serwatkowe, a wzrost na białka kazeinowe [47]. O ile alergenność białek serwatkowych może zostać częściowo zredukowana po zastosowaniu obróbki technologicznej, to kazeiny nawet po dokładnym procesie denaturującym utrzymują zdolność wiązania przeciwciał IgE [62]. U osób dorosłych dominującym alergenem jest kazeina, natomiast alergia spowodowana białkami serwatkowymi jest rzadka [12]. Badania przeprowadzone przez Gaudina i wsp. [22] wskazują, że kazeiny mleka krowiego są głównymi alergenami mleka, z czego frakcja αs1 jest bardziej alergenna niż αs2, β i κ. Wal [80] podaje, że laktoferyna krowia może być zaliczana do silnych alergenów mleka (swoiste IgE dla laktoferyny stwierdzono w 41% próbkach surowicy pacjentów). Nadwrażliwość na β‑laktoglobulinę, α‑laktoalbuminę i kazeinę są ściśle ze sobą powiązane. Natomiast wrażliwość na albuminę surowicy bydlęcej jest niezależna (50% pacjentów z alergią na BSA nie wykazuje wrażliwości na pozostałe białka). Mniej popularne alergenne białka mleka to: β2‑mikroglobulina, transferyna, laktoperoksydaza, alkaliczna fosfataza oraz katalaza. Ponadto do reakcji alergicznych może dochodzić w wyniku oddziaływania na układ immunologiczny swoistych produktów hydrolizy białek, produktów ich koniugacji, adduktów laktozowo‑białkowych, które powstają w wyniku reakcji Maillarda [82].

Współczesny konsument pragnie poznać składniki obecne w produktach mlecznych oraz ich wpływ na zdrowie człowieka. Według obowiązujących przepisów [63] na etykietach, oprócz podstawowych danych o tożsamości i składzie, właściwościach lub innych cechach danego środka spożywczego, powinny się znaleźć również informacje o ochronie zdrowia, w tym o obecności w nim składników alergennych i powodujących reakcje nietolerancji.

Skład chemiczny mleka różnych gatunków zwierząt

Mleko krowie jest głównym surowcem do produkcji galanterii mleczarskiej w krajach rozwiniętych, przede wszystkim Europy i Ameryki Północnej. Ponad 95% produktów mlecznych jest tam wytwarzanych z mleka krowiego. Wyjątek stanowią kraje leżące w basenie Morza Śródziemnego, Azji i północnej Afryki, gdzie hodowla owiec i kóz oraz produkcja mleka tych gatunków zwierząt jest ściśle związana z tradycją tamtejszych społeczności. W ostatnich dwóch dekadach obserwuje się zwiększenie produkcji nie tylko mleka krowiego (o 36%), koziego (o 69%) i owczego (o 29%), ale przede wszystkim bawolego (o 111%) i wielbłądziego (o 94%) [74]. W niektórych częściach świata spożywane jest również mleko innych gatunków ssaków, tj. jaka, klaczy, renifera, czy lamy. Jednak w statystykach FAO nie są uwzględniane dane dotyczące produkcji i spożycia mleka tych gatunków zwierząt [5,53].

Mleko zwierząt jako substytut mleka ludzkiego, powinno być jak najbardziej zbliżone do niego składem, aby zmniejszyć ryzyko wystąpienia alergii u noworodków i dzieci [53].

Najbardziej zbliżone do mleka ludzkiego pod względem zawartości podstawowych składników jest mleko kobyle i ośle (tab. 1). Mleko tych gatunków zwierząt ma mniejszą zawartość białka (1,3‑2,8 g/100 ml), co zmniejsza ryzyko nadmiernego obciążenia nerek. Ponadto, stosunek Ca/P wynosi 1,7 i jest zbliżony do wartości optymalnej dla absorpcji i metabolizmu wapnia [21,67]. Także zawartość poszczególnych frakcji kazeinowych w tym mleku znacznie odbiega od mleka krowiego, owczego, koziego i wielbłądziego. Wartości te są znacznie niższe i zbliżone do zawartości jakie występują w mleku kobiecym. Businco i wsp. [11] podają, że niektóre białka mleka kobylego różnią się sekwencją aminokwasów w porównaniu do białek mleka krowiego. W związku z tym epitopy odpowiednie do wiązania się z przeciwciałami IgE w mleku krowim, mogą się różnić lub nawet nie występować w mleku klaczy. Mleko ośle jest podobne w składzie chemicznym do mleka klaczy. Zdaniem Polidori i Vincenzetti [58] charakteryzuje się znacznie większym udziałem białek serwatkowych (35‑50% ogółu białek), w porównaniu do mleka krowiego (około 20%). W mleku oślim jest także znacznie mniejsze stężenie (w porównaniu do innych gatunków zwierząt) frakcji αs1‑kazeiny (tab. 2).

W mleku kozim głównym białkiem jest β‑kazeina [71], a zawartość białka ogólnego zależy od obecności określonego wariantu genetycznego αs1‑kazeiny [4,7,60]. Sacchi i wsp. [66] podają, że kozy z allelami tzw. „mocnymi” αs1‑kazeiny (A, B1, B2, B3, B4, C, H, L, M) syntetyzują najwięcej tej frakcji białka, tzn. 3,5 g/l mleka, z allelami „średnimi” (E, J) – na poziomie pośrednim, tzn. w ilości 1,1 g/l mleka, ze „słabymi” (F, G) – niewielkie ilości, tzn. 0,45 g/l mleka, a osobniki homozygotyczne z allelem „zerowym” (01, 02, N) w ogóle nie syntetyzują tej frakcji białka. Obecność tego ostatniego wariantu genetycznego oznacza, że u niektórych kóz główną frakcją kazeiny jest αs2‑kazeina, która charakteryzuje się lepszą strawnością i mniejszą alergennością, a ponadto właściwościami istotnymi przy powstawaniu skrzepu kazeinowego [27]. Fiocchi i wsp. [21] podają, że alfa‑kazeina może działać jako nośnik dla innych alergenów mleka krowiego, tj. beta‑laktoglobulina, która w czasie obróbki termicznej jest ściśle wiązana z micelami kazeiny, a to utrudnia jej trawienie. Mniejsza zawartość alfa‑kazeiny w mleku kozim umożliwia natomiast lepsze trawienie beta‑laktoglobuliny i innych alergenów. Ze względu na to, że 95% dzieci z alergią na białka mleka krowiego (CMA) może również reagować na białka mleka koziego, sugeruje się aby na etykietach zamieszczać ostrzeżenie o braku bezpieczeństwa tego mleka. Powinno to być spełniane przez wszystkie kraje objęte ustawodawstwem etykietowania. Ponadto Caira i wsp. [12] wskazują na istnienie alergii na białka mleka koziego i owczego u pacjentów z tolerancją na białka mleka krowiego. Ten typ alergii występuje zwykle u pacjentów w późniejszym wieku, ponieważ produkty kozie i owcze nie są włączane do diety niemowląt. Sugerują, że różnice w stopniu fosforylacji kazeiny w mleku kozim i owczym w porównaniu do mleka krowiego mogą być bardziej odpowiedzialne za inicjowanie selektywnej alergii niż różnice w sekwencji epitopów IgE.

Mleko wielbłądzie również charakteryzuje się lepszą strawnością i mniejszą reakcją alergiczną wśród noworodków w porównaniu do mleka krowiego. W całej puli białek kazeinowych mleka wielbłądziego β‑kazeina, która szybciej ulega hydrolizie, stanowi aż 65%, a αs1‑kazeina tylko 21% [1]. Dla porównania w mleku krowim β‑kazeina stanowi tylko 48%, a αs1‑kazeina 38% [28]. Skład chemiczny mleka wielbłądziego znacznie odbiega od mleka przeżuwaczy. Białka mleka wielbłądziego wyróżniają się składem, ze względu na brak β‑laktoglobuliny (podobnie jak w mleku kobiecym) i odmienną budową β‑kazeiny [44]. W związku z tym α‑laktoalbumina w tym mleku należy do głównych białek serwatkowych. Dla porównania, w mleku krowim α‑laktoalbuminy jest tylko 25%, a β‑laktoglobuliny aż 50% ogólnej zawartości białek serwatkowych, co czyni ją główną frakcją tej grupy białek [1]. W związku z tym mleko wielbłądzie, zdaniem El‑Hatmi i wsp. [19], jest bardziej odpowiednie do produkcji mleka „humanizowanego”, które może służyć jako zamiennik mleka ludzkiego w żywieniu niemowląt bądź do łagodzenia (zwłaszcza u dzieci) niektórych reakcji alergicznych. El‑Hatmi i wsp. [19] oraz Mona i wsp. [44] twierdzą, że mleko to wykazuje właściwości terapeutyczne i antybakteryjne, ze względu na większą zawartość substancji antybakteryjnych, tj. lizozym, laktoferyna i immunoglobuliny w porównaniu do mleka krowiego, a ponadto wiele immunoglobulin jest zgodnych z ludzkimi. Mleko wielbłądzie zawiera także duże stężenie insuliny (150 U/ml), co może być wykorzystywane w leczeniu chorych z cukrzycą [46]. Należy jednak zaznaczyć, że mleko tego gatunku zwierząt jest wykorzystywane jako substytut mleka ludzkiego dla niemowląt głównie w północno‑wschodniej Afryce, na Bliskim Wschodzie, Półwyspie Arabskim i Chinach [21].

Mleko koniowatych jako potencjalna alternatywa dla mleka ludzkiego

Mleko koniowatych (klaczy i oślic) może być wykorzystywane jako alternatywne źródło pożywienia dla niemowląt z alergią na białka mleka krowiego, jednak jego dostępność jest ograniczona m.in. w Polsce. Osły są użytkowane (w tym mlecznie) przede wszystkim w Chinach, Pakistanie, Etiopii, ale również w krajach południowej Europy, w tym głównie we Włoszech, ale także we Francji, Hiszpanii i na Półwyspie Bałkańskim [14,25]. Mleko końskie jeszcze kilkanaście lat temu pozyskiwano jedynie w pojedynczych, małych gospodarstwach w Mongolii i krajach Europy Wschodniej. Obecnie, ze względu na możliwość jego zastosowania w żywieniu ludzi dorosłych, niemowląt i dzieci z alergią, wzrasta jego produkcja we Francji, Belgii, Niemczech, Austrii i Holandii [76]. W polskim społeczeństwie, jak do tej pory, jest niewielka wiedza o walorach zdrowotnych i możliwości wykorzystania mleka tych gatunków zwierząt jako zamiennika mleka kobiecego, co wpływa na brak zainteresowania chowem tych zwierząt i w związku z tym ograniczoną jego dostępność na rynku krajowym. Powstają już co prawda pierwsze farmy ośle, ale zwierzęta te nie są użytkowane mlecznie, a jedynie w onoterapii.

Mleko tych gatunków zwierząt charakteryzuje się dużym podobieństwem pod względem składu chemicznego (zawartości laktozy, białka i popiołu) do mleka kobiecego [67]. Na uwagę zasługuje również wysoka w nim zawartość laktozy (około 7%), która jest odpowiedzialna za pożądane walory smakowe, a ponadto ułatwia wchłanianie wapnia, co jest niezbędne do mineralizacji kości niemowląt [57]. Mleko oślic pod względem budowy frakcji białkowej jest najbardziej podobne do mleka ludzkiego, gdyż ma małą zawartość kazeiny i stosunkowo dużą białek serwatkowych (53,03‑57,06% białka ogólnego) [5,25]. Iacono i wsp. [29] twierdzą, że mleko to było dobrze tolerowane przez niemowlęta z alergią na mleko krowie. Monti i wsp. [45] podają, że prawie 80% dzieci z alergią na białka mleka krowiego wykazywało tolerancję na białka mleka oślego. Mleko klaczy (w porównaniu do mleka krowiego) odznacza się także mniejszą zawartością białka (2,65%). Zawiera mniej frakcji kazeinowej (o około 40%), a więcej białek serwatkowych i azotu niebiałkowego [32,77].

Badania Lara‑Villoslada i wsp. [37] wskazują, że nawet mleko krowie o zmodyfikowanej proporcji (40:60) białek kazeinowych do serwatkowych (MCM) jest już mniej alergenne niż to o niezmienionej (naturalnej) proporcji (CM). Wykazano bowiem, że poziom IgG1 do β‑LG w osoczu i uwalnianie histaminy było niższe w grupie myszy, którym podawano mleko MCM, mimo wyższego stężenia β‑LG. Shamsia [69] podaje, że proporcja między białkami serwatkowymi i kazeiną w mleku ludzkim jest bardzo wysoka i wynosi 2,08. Mleko kobyle charakteryzujące się podobnym do mleka ludzkiego stosunkiem białek serwatkowych do kazeinowych, może być potencjalnie dobrym zamiennikiem dla tego mleka [77]. Mleko ośle ma podobny skład chemiczny do mleka kobylego, aczkolwiek elektroforetyczny profil białek serwatkowych przedstawia różny udział laktoferyny, albuminy serum, lizozymu i α‑laktoalbuminy. Niewielkie zawartości frakcji kazeiny oraz β‑laktoglobuliny są zdaniem Salimei i wsp. [68] związane prawdopodobnie z właściwościami hipoalergicznymi mleka oślego i kobylego. Zawartość β‑laktoglobuliny w mleku oślim i kobylim stanowi około 40% puli białek serwatkowych, a więc jej udział jest mniejszy niż w mleku krowim. Ponadto obecna w mleku oślim β‑laktoglobulina jest monomerem, podczas gdy w mleku przeżuwaczy występuje jako dimer [57]. Cunsolo i wsp. [15] podają, że β‑laktoglobulina w mleku oślim występuje w dwóch postaciach molekularnych, tzn. β‑LG typu I składająca się ze 162 reszt aminokwasowych i typu II – ze 163. W obrębie β‑LG typu I występują dwa warianty genetyczne A i B o masie cząsteczkowej, odpowiednio: 15 524,3 i 18 510,3 Da, a w przypadku β‑LG typu II zidentyfikowano 4 warianty genetyczne: A, B, C i D o masie cząsteczkowej, odpowiednio: 18 258,7; 18 222,6; 18 236,6 i 18 310,7 Da [57]. Postać β‑LG typu I tworzy 80% całości tej frakcji [16]. Należy podkreślić, że mleko ośle charakteryzuje się dużo większą zawartością lizozymu (13,13‑15,34% białka ogółem) w porównaniu do mleka krowiego, owczego i koziego, co decyduje o jego właściwościach antybakteryjnych [36,78]. Businco i wsp. [11] wskazują, że mleko klaczy jest tolerowane przez 96% dzieci z IgE‑zależną alergią na białka mleka krowiego. Z badań wynika, że tylko 1 z 25 dzieci miało pozytywny wynik testu podwójnie zaślepionej prowokacyjnej próby pokarmowej z użyciem placebo (DBPCOFC). Mleko koniowatych można zatem uznać jako potencjalnie dobry zamiennik mleka ludzkiego dla większości dzieci z IgE‑zależną alergią na białka mleka krowiego. Należy jednak zachować ostrożność w jego stosowaniu, wymaga to bowiem potwierdzenia tolerancji przez zastosowanie nadzorowanego testu prowokacji ustnej [11].

Reakcje krzyżowe między białkami mleka różnych gatunków ssaków

Reakcje krzyżowe między białkami mleka różnych gatunków zwierząt wiążą się z podobieństwem struktury trójwymiarowej białek lub podobieństwem sekwencji aminokwasów i wynikają głównie z filogenetycznych powiązań. Zdaniem Restani i wsp. [61] homologiczne białka kręgowców często wykazują reakcje krzyżowe. Na przykład u osób z alergią na mleko krowie mogą wystąpić objawy kliniczne jako następstwo reakcji krzyżowych po spożyciu mleka koziego (92%), klaczy (4%), a także produktów mięsnych – wołowiny (10%) [3].

Z danych tabeli 3 wynika, że białka mleka koziego i owczego charakteryzują się dużą homologią do białek mleka krowiego (około 90%), natomiast białka mleka wielbłądziego, klaczy, oślicy czy kobiecego odznaczają się znacznie mniejszym podobieństwem (prawie 60%). Park [52] twierdzi, że mimo reakcji krzyżowej między białkami mleka koziego i krowiego (podobieństwo biochemiczne związane z pochodzeniem filogenetycznym, tzn. jeden podrząd: przeżuwacze – Ruminantia) 40‑100% pacjentów z alergią na białka mleka krowiego może tolerować mleko kozie. Badania kliniczne i immunochemiczne mające na celu ocenę jego bezpieczeństwa u pacjentów z alergią na białka mleka krowiego wykazały jednak, że nie może ono być substytutem mleka krowiego, bez ryzyka wystąpienia reakcji anafilaktycznej. Tolerancja mleka koziego może być związana z większą ilością polimorficznej kazeiny, a przede wszystkim frakcji αs1 w porównaniu do mleka krowiego. Zmniejszona ekspresja genu αs1‑kazeiny bądź obecność allelu „zerowego” warunkuje mniejszą zawartość lub brak tej frakcji kazeiny w mleku kozim [12].

Podsumowanie

Mleko kobiece jest najwłaściwszym gatunkowo pokarmem dla niemowląt, co gwarantuje jego pełną przyswajalność. Mleko krowie podawane niemowlętom „w zastępstwie” mleka matki jest wartościowym pokarmem, ale nie idealnym. Charakteryzuje się większą zawartością białka i tłuszczu oraz mniejszą laktozy, a jednocześnie coraz częściej odnotowuje się przypadki niepożądanych reakcji organizmu niemowląt na to mleko, w tym występowanie alergii – CMPA (cow’s milk protein allergy) lub nietolerancji laktozy. Obecnie zalecanym substytutem mleka kobiecego są preparaty uzyskane wyłącznie z mleka krowiego (o znacznym stopniu hydrolizy białek kazeinowych lub serwatkowych) i preparaty zawierające izolowaną frakcję białka sojowego wzbogacane metioniną. Potencjalnie dobrym substytutem mleka matki dla niemowląt mogłoby być mleko koniowatych (kobyle i ośle). Mleko tych gatunków jest bowiem najbardziej podobne do mleka ludzkiego pod względem składu frakcji białkowej, tzn. ma małą zawartość kazeiny i stosunkowo wysoką białek serwatkowych. Ponadto obecna w mleku oślim β‑laktoglobulina jest monomerem, podczas gdy w mleku przeżuwaczy występuje jako dimer. Mleko ośle wykazuje także właściwości bakteriobójcze, gdyż zawiera dużo lizozymu w przeciwieństwie do mleka krowiego i koziego. Również mleko wielbłądzie wyróżnia się składem, ze względu na brak β‑laktoglobuliny (głównego alergenu mleka) oraz większą (w porównaniu do mleka krowiego) zawartością substancji antybakteryjnych, tj. lizozym, laktoferyna i immunoglobuliny. Obecnie w Polsce dostęp do mleka koniowatych i wielbłądziego jest jednak bardzo ograniczony i jego wykorzystanie pozostaje jedynie w sferze teoretycznych rozważań. W przypadku mleka koziego, badania kliniczne i immunochemiczne wskazują, że nie może być substytutem mleka krowiego, bez ryzyka wystąpienia reakcji anafilaktycznej.

Przypisy

  • 1. Abbas S., Ashraf H., Nazir A., Sarfraz L.: Physico-chemical analysisand composition of camel milk. Int. Res., 2013; 2: 84-98
    Google Scholar
  • 2. Armaforte E., Curran E., Huppertz T., Ryan A., Caboni M.F., O’ConnorP.M., Ross R.P., Hirtz C., Sommerer N., Chevalier F., Kelly A.L.:Proteins and proteolysis in pre-term and term human milk and possibleimplications for infant formulae. Int. Dairy J., 2010; 20: 715-723
    Google Scholar
  • 3. Balińska-Miśkiewicz W.: Diagnostyka molekularna alergii pokarmowej– czy wiemy więcej? Postępy Hig. Med. Dośw., 2014; 68: 754-767
    Google Scholar
  • 4. Barłowska J., Litwińczuk Z., Kędzierska-Matysek M., LitwińczukA.: Polymorphism of caprine milk αs1-casein in relation to performanceof four Polish goat breeds. Pol. J. Vet. Sci., 2007; 10: 159-164
    Google Scholar
  • 5. Barłowska J., Szwajkowska M., Litwińczuk Z., Król J.: Nutritionalvalue and technological suitability of milk from various animalspecies used for dairy production. Compr. Rev. Food Sci. F., 2011;10: 291-302
    Google Scholar
  • 6. Barłowska J., Wolanciuk A., Kędzierska-Matysek M., LitwińczukZ.: Wpływ sezonu produkcji na podstawowy skład chemiczny orazzawartość makro – i mikroelementów w mleku krowim i kozim.Zywn-Nauk. Technol. Ja., 2013; 6: 69-78
    Google Scholar
  • 7. Barłowska J., Wolanciuk A., Litwińczuk Z., Król J.: Milk proteins’polymorphism in various species of animals associated with milkproduction utility. W: Milk Protein, red.: Hurley W.L. In Tech – OpenAccess Publisher, Rijeka, 2012, 235-264
    Google Scholar
  • 8. Björkstén B., Clayton T., Ellwood P., Stewart A., Strachan D., ISAACPhase III Study Group: Worldwide time trends for symptomsof rhinitis and conjunctivitis: Phase III of the International Studyof Asthma and Allergies in Childhood. Pediatr. Allergy Immunol.,2008; 19: 110-124
    Google Scholar
  • 9. Bonizzi I., Buffoni J.N., Feligini M.: Quantification of bovine caseinfractions by direct chromatographic analysis of milk. Approachingthe application to a real production context. J. Chromatogr.A, 2009; 1216: 165-168
    Google Scholar
  • 10. Brodziak A., Król J., Barłowska J., Litwińczuk Z.: Effect of productionseason on protein fraction content in milk of various breeds ofgoats in Poland. Int. J. Dairy Technol., 2014; 67: 410-419
    Google Scholar
  • 11. Businco L., Giampietro P.G., Lucenti P., Lucaroni F., Pini C., DiFelice G., Iacovacci P., Curadi C., Orlandi M.: Allergenicity of mare’smilk in children with cow’s milk allergy. J. Allergy Clin. Immunol.,2000; 105: 1031-1034
    Google Scholar
  • 12. Caira S., Pizzano R., Picariello G., Pinto G., Cuollo M., ChianeseL., Addeo F.: Allergenicity of milk proteins. W: Milk Protein, red.:Hurley W.L., In Tech – Open Access Publisher, Rijeka 2012, 173-214
    Google Scholar
  • 13. Claeys W.L., Verraes C., Cardoen S., De Block J., Huyghebaert A.,Raes K., Dewettinck K., Herman L.: Consumption of raw or heatedmilk from different species: an evaluation of the nutritional andpotential health benefits. Food Control, 2014; 42: 188-201
    Google Scholar
  • 14. Costanzo A.: Characterization of donkey milk proteins by a proteomicapproach. Università Degli Studi Di Napoli “Federico II”, 2013 http://www.fedoa.unina.it/9122/1/costanzo_angela_25.PDF(29.06.2015)
    Google Scholar
  • 15. Cunsolo V., Muccilli V., Saletti R., Foti S.: MALDI-TOF mass spectrometryfor the monitoring of she-donkey’s milk contamination oradulteration. J. Mass Spectrom., 2013; 48: 148-153
    Google Scholar
  • 16. D’Alessandro A.G., Martemucci G., Jirillo E., De Leo V.: Majorwhey proteins in donkey’s milk: effect of season and lactation stage.Implications for potential dietary interventions in human diseases.Immunopharmacol. Immunotoxicol., 2011; 33: 259-265
    Google Scholar
  • 17. Dubakiene R., Rudzeviciene O., Butiene I., Sezaite I., PetronyteM.A., Vaicekauskaite D., Zvirbliene A.: Studies on early allergic sensitizationin the Lithuanian birth cohort. Scientific World Journal,2012; 2012: 909524
    Google Scholar
  • 18. El-Agamy E.I.: The challenge of cow milk protein allergy. SmallRuminant Res., 2007; 68: 64-72
    Google Scholar
  • 19. El-Hatmi H., Girardet J-M., Gaillard J-L., Yahyaoui M.H., Attia H.:Characterisation of whey proteins of camel (Camelus dromedarius)milk and colostrum. Small Ruminant Res., 2007; 70: 267-271
    Google Scholar
  • 20. Epidemiologia Chorób Alergicznych w Polsce – ECAP. http://ecap.pl/material.html (12.07.2015)
    Google Scholar
  • 21. Fiocchi A., Brozek J., Schünemann H., Bahna S.L., von Berg A., BeyerK., Bozzola M., Bradsher J., Compalati E., Ebisawa M., Guzmán M.A., Li H.,Heine R.G., Keith P., Lack G. i wsp.: World Allergy Organization (WAO)Diagnosis and Rationale for Action against Cow’s Milk Allergy (DRACMA)Guidelines. Pediatr. Allergy Immunol., 2010; 21 (Suppl. 21): 1-125
    Google Scholar
  • 22. Gaudin J.C., Rabesona H., Choiset Y., Yeretssian G., Chobert J.M.,Sakanyan V., Drouet M., Haertlé T.: Assessment of the immunoglobulinE-mediated immune response to milk-specific proteins in allergicpatients using microarrays. Clin. Exp. Allergy, 2008; 38: 686-693
    Google Scholar
  • 23. Gobesso A.A., Gonzaga I.V., Taran F.M., Françoso R., Centini T.N.,Moreira C.G., Ferreira J.R., Rodrigues F.P., Baldi F.: Influence of fatsupplementation on mare’s milk composition. W: Forages and grazingin horse nutrition, red.: Saastamoinen M. i wsp., EAAP publicationNo. 132, Wageningen Academic Publishers, The Netherlands,2012, 347-350
    Google Scholar
  • 24. Gubić J.M., Šarić L.Ć., Šarić B.M., Mandić A.I., Jovanov P.T., PlavšićD.V., Okanović D.G.: Microbiological, chemical and sensory propertiesof domestic donkey’s milk from autochthones Serbian breed. J.Food Nutr. Res., 2014; 2: 633-637
    Google Scholar
  • 25. Guo H.Y., Pang K., Zhang X.Y., Zhao L., Chen S.W., Dong M.L.,Ren F.Z.: Composition, physiochemical properties, nitrogen fractiondistribution, and amino acid profile of donkey milk. J. DairySci., 2007; 90: 1635-1643
    Google Scholar
  • 26. Ha M., Bekhit A. El-Din, McConnell M., Mason S., Carne A.: Fractionationof whey proteins from red deer (Cervus elaphus) milk andcomparison with whey proteins from cow, sheep and goat milks.Small Ruminant Res., 2014; 120: 125-134
    Google Scholar
  • 27. Haenlein G.F.: Goat milk in human nutrition. Small RuminantRes., 2004; 51: 155-163
    Google Scholar
  • 28. Hamed H., Trujillo A.J., Juan B., Guamis B., ElFeki A., GargouriA.: Interrelationships between somatic cell counts, lactation stageand lactation number and their influence on plasmin activity andprotein fraction distribution in dromedary (Camelus dromedaries) andcow milks. Small Ruminant Res., 2012; 105: 300-307
    Google Scholar
  • 29. Iacono G., Carroccio A., Cavataio F., Montalto G., Soresi M., BalsamoV.: Use of ass’ milk in multiple food allergy. J. Pediatr. Gastroenterol.Nutr., 1992; 14: 177-181
    Google Scholar
  • 30. Ivanković A., Ramljak J., Štulina I., Antunac N., Bašić I., KelavaN., Konjačić M.: Characteristics of the lactation, chemical compositionand milk hygiene quality of the Littoral-Dinaric ass. Mljekarstvo,2009; 59: 107-113
    Google Scholar
  • 31. Iwańczak F.: Profilaktyka alergii pokarmowej u noworodkówi niemowląt. Nowa Pediatria, 2002; 3: 115-118
    Google Scholar
  • 32. Jasińska M., Skryplonek K.: Mleko klaczy, jego właściwości i wykorzystanie.Prz. Hod., 2013; 6: 22-24
    Google Scholar
  • 33. Konuspayeva G., Faye B., Loiseau G., Levieux D.: Lactoferrinand immunoglobulin contents in camel’s milk (Camelus bactrianus,Camelus dromedarius, and hybrids) from Kazakhstan. J. Dairy Sci.,2007; 90: 38-46
    Google Scholar
  • 34. Krełowska-Kułas M.: Alergie pokarmowe. Zesz. Nauk. AEK, 2006;705: 93-99
    Google Scholar
  • 35. Król J., Brodziak A., Litwińczuk A.: Podstawowy skład chemicznyi zawartość wybranych białek serwatkowych w mleku krów różnychras i w serwatce podpuszczkowej. Zywn-Nauk. Technol. Ja.,2011; 4: 74-83
    Google Scholar
  • 36. Król J., Litwińczuk Z., Brodziak A., Barłowska J.: Lactoferrin,lysozyme and immunoglobulin G content in milk of four breeds ofcows managed under intensive production system. Pol. J. Vet. Sci.,2010; 13: 357-361
    Google Scholar
  • 37. Lara-Villoslada F., Olivares M., Xaus J.: The balance between caseinsand whey proteins in cow’s milk determines its allergenicity.J. Dairy Sci., 2005; 88: 1654-1660
    Google Scholar
  • 38. Liu L.L., Yao H., Zhang X.L., Zhang H.L., Chao P.L., Tong M.L.,Liu G.L., Lin L.R., Fan-Liu, Zhang Z.Y., Yang T.C.: Characteristics ofpatients suffering from cow milk allergy. Int. Immunopharmacol.,2012; 14: 94-98
    Google Scholar
  • 39. Majkowska-Wojciechowska B., Wardzyńska A., Łuczyńska M., KowalskiM.K., Makowska J., Kowalski M.L.: Nadwrażliwość na pokarmyw populacji dzieci szkolnych w Łodzi – wyniki badań ankietowychw projekcie „EuroPrevall”. Alerg. Astma Immun., 2009, 14: 35-44
    Google Scholar
  • 40. Małaczyńska T.: Uczulenie na mleko krowie. Alergologia Współczesna,1999; 3: 9-13
    Google Scholar
  • 41. Markiewicz-Kęszycka M., Wójtowski J., Kuczyńska B., Puppel K.,Czyżak-Runowska G., Bagnicka E., Strzałkowska N., Jóźwik A., KrzyżewskiJ.: Chemical composition and whey protein fraction of latelactation mares’ milk. Int. Dairy J., 2013; 31: 62-64
    Google Scholar
  • 42. Marszałkowska J., Gutowska J., Samoliński B.: Częstość występowaniadodatnich testów skórnych na alergeny pokarmowe w specjalistycznejporadni alergologicznej. Alerg. Astma Immun., 2007;12: 160-164
    Google Scholar
  • 43. Moatsou G., Moschopoulou E., Mollé D., Gagnaire V., KandarakisI., Léonil J.: Comparative study of the protein fraction of goat milkfrom the Indigenous Greek breed and from international breeds.Food Chem., 2008; 106: 509-520
    Google Scholar
  • 44. Mona E.Y., Ragia O.M., Abeer A.K., Mosa T.E.: Biochemical effectsof fermented camel milk on diarrhea in rats. New York Sci.J., 2010; 3: 106-111
    Google Scholar
  • 45. Monti G., Bertino E., Muratore M.C., Coscia A., Cresi F., SilvestroL., Fabris C., Fortunato D., Giuffrida M.G., Conti A.: Efficacy of donkey-’s milk in treating highly problematic cow’s milk allergic children: anin vivo and in vitro study. Pediatr. Allergy Immunol., 2007; 18: 258-264
    Google Scholar
  • 46. Mullaicharam A.R.: A review on medicinal properties of camelmilk. World J. Pharm. Sci., 2014; 2: 237-242
    Google Scholar
  • 47. Natale M., Bisson C., Monti G., Peltran A., Garoffo L.P., ValentiniS., Fabris C., Bertino E., Coscia A., Conti A.: Cow’s milk allergensidentification by two-dimensional immunoblotting and mass spectrometry.Mol. Nutr. Food Res., 2004; 48: 363-369
    Google Scholar
  • 48. Nudda A., Feligini M., Battacone G., Macciotta N.P., Pulina G.:Effects of lactation stage, parity, β-lactoglobulin genotype and milkSCC on whey protein composition in Sarda dairy ewes. Ital. J. Anim.Sci., 2003; 2: 29-39
    Google Scholar
  • 49. Nwaru B.I., Hickstein L., Panesar S.S., Muraro A., Werfel T., CardonaV., Dubois A.E., Halken S., Hoffmann-Sommergruber K., Poulsen L.K., Roberts G., Van Ree R., Vlieg-Boerstra B.J,, Sheikh A.: Theepidemiology of food allergy in Europe: a systematic review andmeta-analysis. Allergy, 2014; 69: 62-75
    Google Scholar
  • 50. Orczyk-Pawiłowicz M., Wesołowska A.: Różnice w biochemicznymskładzie mleka matek wcześniaków i noworodków urodzonycho czasie – aspekt żywieniowy i terapeutyczny. Stand. Med., Pediatr.,2013; 10: 677-686
    Google Scholar
  • 51. Pałgan K., Bartuzi Z.: Czynniki genetyczne i środowiskowe w rozwojualergii na pokarmy. Postępy. Hig. Med. Dosw., 2012; 66: 385-391
    Google Scholar
  • 52. Park Y.W.: Hypo-allergenic and therapeutic significance of goatmilk. Small Ruminant Res., 1994; 14: 151-159
    Google Scholar
  • 53. Park Y.W., Haenlein G.F.: Handbook of milk of non-bovine mammals.Blackwell Publishing, UK, 2006
    Google Scholar
  • 54. Pavić V., Antunac N., Ivanković A., Havranek J.L.: Influence ofstage of lactation on chemical composition and physical propertiesof sheep milk. Czech J. Anim. Sci., 2002; 47: 80-84
    Google Scholar
  • 55. Pawankar R., Canonica G.W., Holgate S.T., Lockey R.F., Blaiss M.S.(red.): White Book on Allergy: Update 2013. World Allergy Organization(WAO), United States of America, 2013
    Google Scholar
  • 56. Pieszka M., Łuszczyński J., Szeptalin A.: Comparison of mare’smilk composition of different breeds. Nauka Przyr. Technol., 2011;5: 1-5
    Google Scholar
  • 57. Polidori P., Vincenzetti S.: Protein profile characterization ofdonkey milk. W: Milk Protein, red.: Hurley W.L. In Tech – Open AccessPublisher, Rijeka 2012, 215-232
    Google Scholar
  • 58. Polidori P., Vincenzetti S.: Use of donkey milk in children withcow’s milk protein allergy. Foods, 2013; 2: 151-159
    Google Scholar
  • 59. Poth A.G, Deeth H.C., Alewood P.F., Holland J.W.: Analysis ofthe human casein phosphoproteome by 2-D electrophoresis andMALDI-TOF/TOF MS reveals new phosphoforms. J. Proteome Res.,2008; 7: 5017-5027
    Google Scholar
  • 60. Raynal-Ljutovac K., Lagriffoul G., Paccard P., Guillet I., ChilliardY.: Composition of goat and sheep milk products: An update. SmallRuminant Res., 2008; 79: 57-72
    Google Scholar
  • 61. Restani P., Ballabio C., Di Lorenzo C., Tripodi S., Fiocchi A.: Molecularaspects of milk allergens and their role in clinical events.Anal. Bioanal. Chem., 2009; 395: 47-56
    Google Scholar
  • 62. Restani P., Gaiaschi A., Plebani A., Beretta B., Cavagni G., FiocchiA., Poiesi C., Velona T., Ugazio A.G., Galli C.L.: Cross-reactivitybetween milk proteins from different animal species. Clin. Exp. Allergy,1999; 29: 997-1004
    Google Scholar
  • 63. Rozporządzenie Parlamentu Europejskiego i Rady (UE) Nr1169/2011 z dnia 25 października 2011 r. w sprawie przekazywaniakonsumentom informacji na temat żywności, zmiany rozporządzeńParlamentu Europejskiego i Rady (WE) nr 1924/2006 i (WE)nr 1925/2006 oraz uchylenia dyrektywy Komisji 87/250/EWG, dyrektywyRady 90/496/EWG, dyrektywy Komisji 1999/10/WE, dyrektywy2000/13/WE Parlamentu Europejskiego i Rady, dyrektywKomisji 2002/67/WE i 2008/5/WE oraz rozporządzenia Komisji (WE)nr 608/2004
    Google Scholar
  • 64. Rudloff S., Kunz C.: Protein and nonprotein nitrogen componentsin human milk, bovine milk, and infant formula: quantitativeand qualitative aspects in infant nutrition. J. Pediatr. Gastroenterol.Nutr., 1997; 24: 328-344
    Google Scholar
  • 65. Ruska D., Jonkus D.: Crude protein and non-protein nitrogencontent in dairy cow milk. Proc. Latv. Univ. Agr., 2014; 32: 36-40
    Google Scholar
  • 66. Sacchi P., Chessa S., Budelli E., Bolla P., Ceriotti G., Soglia D., RaseroR., Cauvin E., Caroli A.: Casein haplotype structure in five Italian goat breeds. J. Dairy Sci., 2005; 88: 1561-1568
    Google Scholar
  • 67. Salimei E., Fantuz F.: Equid milk for human consumption. Int.Dairy J., 2012; 24: 130-142
    Google Scholar
  • 68. Salimei E., Fantuz F., Coppola R., Chiofalo B., Polidori P., VariscoG.: Composition and characteristics of ass’s milk. Anim. Res.,2004; 53: 67-78
    Google Scholar
  • 69. Shamsia S.M.: Nutritional and therapeutic properties of cameland human milks. Int. J. Genet. Mol. Biol., 2009; 1: 52-58
    Google Scholar
  • 70. Sharma S., Kumar P., Betzel C., Singh T.P.: Structure and functionof proteins involved in milk allergies. J. Chromatogr. B Biomed. Sci.Appl., 2001; 756: 183-187
    Google Scholar
  • 71. Slačanac V., Božanić R., Hardi J., Szabó J.R., Lučan M., KrstanovićV.: Nutritional and therapeutic value of fermented caprine milk. Int.J. Dairy Technol., 2010; 63: 171-189
    Google Scholar
  • 72. Socha J.: Żywienie w chorobach wieku dziecięcego. W: ŻywienieCzłowieka Zdrowego i Chorego t. 2, red.: Grzymisławski M., GawęckiJ., Wyd. PWN, Warszawa 2012, 158-172
    Google Scholar
  • 73. Sorva R., Mäkinen-Kiljunen S., Juntunen-Backman K.:β-lactoglobulin secretion in human milk varies widely after cow’smilk ingestion in mothers of infants with cow’s milk allergy. J. Allergy.Clin. Immunol., 1994; 93: 787-792
    Google Scholar
  • 74. Statistics Division. Food and Agriculture Organization of theUnited Nations – FAOSTAT. http://faostat.fao.org (21.07.2015)
    Google Scholar
  • 75. Szwajkowska M., Wolanciuk A., Barłowska J., Król J., LitwińczukZ.: Bovine milk proteins as the source of bioactive peptides influencingthe consumers’ immune system – a review. Anim. Sci. Pap.Rep., 2011; 29: 269-280
    Google Scholar
  • 76. Uniacke-Lowe T.: Studies on equine milk and comparative studieson equine and bovine milk systems. PhD Thesis, UniversityCollege Cork, Ireland, 2011, ss. 535
    Google Scholar
  • 77. Uniacke-Lowe T., Huppertz T., Fox P.F.: Equine milk proteins:chemistry, structure and nutritional significance. Int. Dairy J., 2010;20: 609-629
    Google Scholar
  • 78. Vincenzetti S., Polidori P., Fantuz F., Mariani P.L., CammertoniN., Vita A., Polidori F.: Donkey’s milk caseins characterization. Ital.J. Anim. Sci., 2005; 4: 427-429
    Google Scholar
  • 79. Vincenzetti S., Polidori P., Mariani P., Cammertoni N., FantuzF., Vita A.: Donkey’s milk protein fractions characterization. FoodChem., 2008; 106: 640-649
    Google Scholar
  • 80. Wal J.M.: Structure and function of milk allergens. Allergy, 2001;56: 35-38
    Google Scholar
  • 81. Wilson J.: Milk intolerance: lactose intolerance and cow’s milkprotein allergy. Newborn. Infant. Nurs. Rev., 2005; 5: 203-207
    Google Scholar
  • 82. Wróblewska B., Jedrychowski L.: Wpływ modyfikacji technologicznychna zmianę właściwości immunoreaktywnych białek mlekakrowiego. Alerg. Astma Immun., 2003; 8: 157-164
    Google Scholar
  • 83. Žan M., Stibilj V., Rogelj I.: Milk fatty acid composition of goatsgrazing on alpine pasture. Small Ruminant Res. 2006; 64: 45-52
    Google Scholar
  • 84. Zawadzka-Krajewska A.: Preparaty mlekozastępcze stosowanew leczeniu alergii pokarmowej u niemowląt. Alergia, 2006, 2: 31-33
    Google Scholar
  • 85. Zhang R., Mustafa A.F., Zhao X.: Effects of flaxseed supplementationto lactating ewes on milk composition, cheese yield, and fattyacid composition of milk and cheese. Small Ruminant Res., 2006;63: 233-24
    Google Scholar

Pełna treść artykułu

Przejdź do treści