Abstrakt

Tesmina (Testis-specific metallothionein-like protein – białko podobne do metalotionein swoiste dla jąder) po raz pierwszy opisano w spermatocytach podczas podziału mejotycznego w jądrach myszy. Ekspresja tesminy była również stwierdzana w komórkach somatycznych różnych narządów. Oprócz sugerowanej funkcji regulacji podziału mejotycznego komórek germinalnych, dzięki domenom bogatym w cysteinę, tesmina może wiązać jony metali ciężkich. Białko to pełni również funkcję koaktywatora jądrowego receptora mineralokortykosteroidów, przez co może wpływać na ekspresję wielu innych genów. Tesmina może potencjalnie pełnić rolę również w stanach chorobowych, takich jak: przewlekła obturacyjna choroba płuc, osteoporoza, encefalopatia AIDS, a także w chorobach nowotworowych, takich jak: ostra białaczka limfoblastyczna, rak stercza czy niedrobnokomórkowy rak płuc. Doniesienia na temat wielokierunkowej roli tesminy w różnych procesach chorobowych sugerują, iż może to być ważny kierunek dalszych badań, a publikacja ma go przybliżyć

Przypisy

• 1. Archer N.P., Perez-Andreu V., Scheurer M.E., Rabin K.R., Peckham–Gregory E.C., Plon S.E., Zabriskie R.C., De Alarcon P.A., FernandezK.S., Najera C.R., Yang J.J., Antillon-Klussmann F., Lupo P.J.: Family-based exome-wide assessment of maternal genetic effects onsusceptibility to childhood B-cell acute lymphoblastic leukemia inHispanics. Cancer, 2016; 122: 3697–3704
  Google Scholar
• 2. Durkalec M., Kolenda R., Owczarek T., Szkoda J., Nawrocka A.,Grzegrzółka J., Dzięgiel P., Socha P., Kołacz R., Schierack P., ŻmudzkiJ., Posyniak A.: Expression of metallothionein in the liver and kidneysof the red deer (Cervus elaphus L.) from an industrial metalsmelting area of Poland. Ecotoxicol. Environ. Saf., 2017; 137: 121–129
  Google Scholar
• 3. Dziegiel P., Pula B., Kobierzycki C., Stasiolek M., Podhorska-OkolowM.: Metallothioneins in normal and cancer cells. Adv. Anat.Embryol. Cell Biol., 2016; 218: 1–117
  Google Scholar
• 4. Ferrucci A., Nonnemacher M.R., Wigdahl B.: Extracellular HIV-1 viralprotein R affects astrocytic glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenaseactivity and neuronal survival. J. Neurovirol., 2013; 19: 239–253
  Google Scholar
• 5. Fic M., Puła B., Rogala K., Dzięgiel P.: Rola ekspresji metalotioneinw rakach przewodu pokarmowego. Postępy Biol. Kom., 2013; 40: 5–20
  Google Scholar
• 6. Grzegrzolka J., Gomulkiewicz A., Olbromski M., Glatzel-Plucinska N.,Piotrowska A., Ratajczak-Wielgomas K., Rzechonek A., Podhorska-OkolowM., Krawczuk Z., Dziegiel P.: Expression of tesmin (MTL5) in non‑small celllung cancer: A preliminary study. Oncol. Rep., 2019; 42: 253–262
  Google Scholar
• 7. Gyorffy B., Surowiak P., Budczies J., Lanczky A.: Online survival analysissoftware to assess the prognostic value of biomarkers using transcriptomicdata in non-small-cell lung cancer. PLoS One, 2013; 8: e82241
  Google Scholar
• 8. Kimura T., Okumura F., Oguro I., Nakanishi T., Sone T., Isobe M., TanakaK., Itoh N.: Metal response element-binding transcription factor-1 is activatedby degradation of metallothionein. J. Health Sci., 2009; 55: 72–76
  Google Scholar
• 9. Liu K., Tan L.J., Wang P., Chen X.D., Zhu L.H., Zeng Q., Hu Y., DengH.W.: Functional relevance for associations between osteoporosisand genetic variants. PloS One, 2017; 12: e0174808
  Google Scholar
• 10. Maremanda K.P., Khan S., Jena G.: Zinc protects cyclophosphamide-induced testicular damage in rat: involvement of metallothionein,tesmin and Nrf2. Biochem. Biophys. Res. Commun., 2014; 445: 591–596
  Google Scholar
• 11. Matsuura T., Kawasaki Y., Miwa K., Sutou S., Ohinata Y., YoshidaF., Mitsui Y.: Germ cell-specific nucleocytoplasmic shuttling protein,tesmin, responsive to heavy metal stress in mouse testes. J. Inorg.Biochem., 2002; 88: 183–191
  Google Scholar
• 12. Mirshahi M., Golestaneh N., Valamanesh F., Agarwal M.K.: Paradoxicaleffects of mineralocorticoids on the ion gated sodiumchannel in embryologically diverse cells. Biochem. Biophys. Res.Commun. 2000; 270: 811–815
  Google Scholar
• 13. Nedeljkovic I., Terzikhan N., Vonk, J.M., van der Plaat D.A., LahousseL., van Diemen C.C., Hobbs B.D., Qiao D., Cho M.H., BrusselleG.G., Postma D.S., Boezen H.M., van Duijn C.M., Amin N.A.: Genome-wide linkage study for chronic obstructive pulmonary diseasein a Dutch genetic isolate identifies novel rare candidate variants.Front. Genet., 2018; 9: 133
  Google Scholar
• 14. Olesen C., Møller M., Byskov A.G.: Tesmin transcription is regulateddifferently during male and female meiosis. Mol. Reprod.Dev., 2004; 67: 116–126
  Google Scholar
• 15. Penney K.L., Sinnott J.A., Tyekucheva S., Gerke T., Shui I.M.,Kraft P., Sesso H.D., Freedman M.L., Loda M., Mucci L.A., StampferM.J.: Association of prostate cancer risk variants with gene expressionin normal and tumor tissue. Cancer Epidemiol. BiomarkersPrev., 2015; 24: 255–260
  Google Scholar
• 16. Rogerson F.M., Yao Y.Z., Young M.J., Fuller P.J.: Identification andcharacterization of a ligand-selective mineralocorticoid receptorcoactivator. FASEB J., 2014; 28: 4200–4210
  Google Scholar
• 17. Simple Modular Architecture Research Tool. https://smart.embl.de (10.12.2018)
  Google Scholar
• 18. Sugihara T., Wadhwa R., Kaul S.C., Mitsui Y.: A novel testis-specificmetallothionein-like protein, tesmin, is an early marker of malegerm cell differentiation. Genomics, 1999; 57: 130–136
  Google Scholar
• 19. Sutou S., Miwa K., Matsuura T., Kawasaki Y., Ohinata Y., MitsuiY.: Native tesmin is a 60-kilodalton protein that undergoes dynamicchanges in its localization during spermatogenesis in mice. Biol.Reprod., 2003; 68: 1861–1869
  Google Scholar
• 20. Swiss-Model. https://swissmodel.expasy.org (10.12.2018)
  Google Scholar
• 21. Thomas M., Vidal A., Bhattacharya S.K., Ahokas R.A., Sun Y.,Gerling I.C., Weber K.T.: Zinc dyshomeostasis in rats with aldosteronism.Response to spironolactone. Am. J. Physiol. Heart Circ. Physiol.,2007; 293: H2361–H2366
  Google Scholar
• 22. Uniprot. https://www.uniprot.org (10.12.2018)
  Google Scholar
• 23. Werynska B., Pula B., Kobierzycki C., Dziegiel P., Podhorska–Okolow M.: Metallothioneins in the lung cancer. Folia Histochem.Cytobiol., 2015; 53: 1–10
  Google Scholar

Pełna treść artykułu