Abstrakt

Putrescyna odgrywa znaczącą rolę w regulacji podziału, różnicowania i dojrzewania komórek oraz procesu apoptozy. Jako związek polikationowy stabilizuje strukturę DNA i uczestniczy w funkcjonowaniu błon komórkowych. Może wchodzić w interakcje z wieloma kanałami jonowymi i wykazuje powinowactwo do wielu receptorów. W artykule omówiono udział putrescyny w gospodarce żelaza oraz mechanizm jej transportu przez błony biologiczne. Szczególny wpływ na homeostazę putrescyny ma dekarboksylaza ornityny i dostępność jej substratu – ornityny. Oddziaływanie na ten enzym jest najprostszym i szeroko stosowanym sposobem regulowania stężenia putrescyny. W tym celu używany jest jego inhibitor – eflornityna. Omówiono również wiele innych enzymów uczestniczących w metabolizmie putrescyny. Uwzględniono także, z klinicznego punktu widzenia, najnowszą wiedzę dotyczącą znaczenia putrescyny m.in w niepłodności, rozwoju zarodkowym, hirsutyzmie, padaczce, chorobie Alzheimera i Parkinsona, zapobieganiu przerzutom nowotworowym oraz krzepnięciu krwi. Zaprezentowano te procesy, w których, według najnowszych doniesień, putrescyna odgrywa główną rolę. Zwrócono uwagę na sytuacje, w których ma ona dobroczynne działanie, jak i na te, w których jest przyczyną patologii. Niektóre z przytoczonych doniesień pozostają w fazie spekulacji nad możliwym jej zastosowaniem, lecz znaczna część jest już potwierdzona i stosowana w praktyce klinicznej. Wiadomości przedstawione w pracy wskazują, na wielkie znaczenie putrescyny i istotną rolę jaką pełni ten prosty związek w procesach metabolicznych żywych organizmów.

Przypisy

• 1. Al Bulushi I., Poole S., Deeth H., Dykes G.: Biogenic amines in fish:roles in intoxication, spoilage, and nitrosamine formation – a review.Crit. Rev. Food Sci. Nutr., 2009; 4: 369-377
  Google Scholar
• 2. Antony T., Hoyer W., Cherny D., Heim G., Jovin T.M., SubramaniamV.: Cellular polyamines promote the aggregation of α-synuclein. J.Biol. Chem., 2003; 5: 3235-3240
  Google Scholar
• 3. Babbar N., Gerner E.W.: Targeting polyamines and inflammationfor cancer prevention. Recent results. Cancer Res., 2011; 188: 49-64
  Google Scholar
• 4. Bell M.R., Belarde J.A., Johnson H.F., Aizenman C.D.: A neuroprotectiverole for polyamines in a Xenopus tadpole model of epilepsy.Nat. Neuroscience, 2011; 4: 505-512
  Google Scholar
• 5. Bode D., Seehusen D.A., Baird D.: Hirsutism in women. Am. Fam.Physician., 2012; 85: 373-380
  Google Scholar
• 6. Brecher A.S., Riaz A.H.: Polyamines detoxify the anticoagulanteffect of acetaldehyde on prothrombin time. J. Cardiovasc. Pharmacol.,2012; 60: 1-7
  Google Scholar
• 7. Brieger L.: Ueber Ptomaine. Nabu Press, Charleston 2009
  Google Scholar
• 8. Cieślik I., Migdał W.: Aminy biogenne w żywności. Bromat. Chem.Toksykol., 2011; 44: 1087-1096
  Google Scholar
• 9. de la Peña N.C., Sosa-Melgarejo J.A., Ramos R.R., Méndez J.D.:Inhibition of platelet aggregation by putrescine, spermidine, andspermine in hypercholesterolemic rabbits. Arch. Med. Res., 2000;31: 546-550
  Google Scholar
• 10. de Vera N., Camon L., Martinez E.: Cerebral distribution of polyaminesin kainic acid-induced models of status epilepticus and ataxiain rats. Overproduction of putrescine and histological damage. Eur.Neuropsychopharmacol., 2002; 12: 397-405
  Google Scholar
• 11. Do T.H., Gaboriau F., Morel I., Lepage S., Cannie I., Loreal O., LescoatG.: Modulation of ethanol effect on hepatocyte proliferationby polyamines. Amino Acids, 2013; 44: 869-877
  Google Scholar
• 12. Drosdzol A., Skrzypulec V., Plinta R.: Quality of life, mental healthand self-esteem in hirsute adolescent females. J. Psychosom.Obstet. Gynaecol., 2010; 31: 168-175
  Google Scholar
• 13. Franks S.: The investigation and management of hirsutism. J.Fam. Plann. Reprod. Health Care, 2012; 38: 182-186
  Google Scholar
• 14. Głuszak O., Stopińska-Głuszak U., Glinicki P., Kapuścińska R.,Snochowska H., Zgliczyński W., Dębski R.: Phenotype and metabolicdisorders in polycystic ovary syndrome. ISRN Endocrinology,2012; 2012: 569862
  Google Scholar
• 15. Gupta N., Zhang H., Liu P.: Chronic difluoromethylornithinetreatment impairs spatial learning and memory in rats. Pharmacol.Biochem. Behav., 2012; 100: 464-473
  Google Scholar
• 16. Haas K.Z., Sperber E.F., Moshé S.L., Stanton P.K.: Kainic acid-inducedseizures enhance dentate gyrus inhibition by downregulation ofGABA(B) receptors. J. Neurosci., 1996; 13: 4250-4260
  Google Scholar
• 17. Harper J.W., Adami G.R., Wei N., Keyomarsi K., Elledge S.J.: The p21Cdk-interacting protein Cip1 is a potent inhibitor of G1 cyclin-dependentkinases. Cell, 1993; 4: 805-816
  Google Scholar
• 18. Holinka C., Gurpide E.: Ornithine decarboxylase activity in humanendometrium and endometrial cancer cells. In Vitro Cell Dev. Biol.,1985; 21: 697-706
  Google Scholar
• 19. Iacomino G., Picariello G., Sbrana F., Di Luccia A., Raiteri R., D’AgostinoL.: DNA is wrapped by the nuclear aggregates of polyamines: theimaging evidence. Biomacromolecules, 2011; 12: 1178-1186
  Google Scholar
• 20. Jabłońska-Trypuć A., Czerpak R.: Aktywność biologiczna i terapeutycznapoliamin. Postępy Fitoterapii, 2007; 1: 32-38
  Google Scholar
• 21. Johnson T.D.: Modulation of channel function by polyamines.Trends Pharmacol. Sci., 1996; 17: 7-22
  Google Scholar
• 22. Keledjian K.M., Marasa B.S., Wang J.Y., Rao J.N.: Induced PDK1 kinaseactivity suppresses apoptosis in intestinal epithelial cells by activatingAkt signaling following polyamine depletion. Int. J. Clin. Exp.Med., 2012; 5: 221-228
  Google Scholar
• 23. Krześlak A.: Kinaza Akt: kluczowy regulator metabolizmu i progresjinowotworów. Postępy Hig. Med. Dośw., 2010; 64: 490-503
  Google Scholar
• 24. Kurzawa R., Kaniewska D., Bączkowski T.: Niepłodność jako problemkliniczny i społeczny. Przew. Lek., 2010; 2: 149-152
  Google Scholar
• 25. Lapidoth M., Dierickx C., Lanigan S., Paasch U., Campo-Voegeli A.,Dahan S., Marini L., Adatto M.: Best practice options for hair removalin patients with unwanted facial hair using combination therapy withlaser: guidelines drawn up by an Expert Working Group. Dermatology,2010; 221: 34-42
  Google Scholar
• 26. Lefevre P.L., Palin M.F., Murphy B.D.: Polyamines on the reproductivelandscape. Endocr. Rev., 2011; 32: 694-712
  Google Scholar
• 27. Lescoat G., Gouffier L., Cannie I., Lowe O., Morel I., Lepage S., RopertM., Loreal O., Brissot P., Gaboriau F.: Involvement of polyamines iniron(III) transport in human intestinal Caco-2 cell lines. Mol. Cell Biochem.,2013; 378: 205-215
  Google Scholar
• 28. Lopez-Garcia C., Lopez-Contreras A.J., Cremades A., Castells M.T.,Penafiel R.: Transcriptomic analysis of polyamine-related genes andpolyamine levels in placenta, yolk sac and fetus during the second halfof mouse pregnancy. Placenta, 2009; 30: 241-249
  Google Scholar
• 29. Luo J., Yu C.H., Yu H., Borstnar R., Kamerlin S.C.L., Graslund A., AbrahamsJ.P., Warmlander S.K.: Cellular polyamines promote amyloid-beta(Aβ) peptide fibrillation and modulate the aggregation pathways. ACSChem. Neurosci., 2013; 4: 454-462
  Google Scholar
• 30. Méndez J.D., Zarzoza E.: Inhibition of platelet aggregation by L–arginine and polyamines in alloxan treated rats. Biochem. Mol. Biol.Int., 1997; 43: 311-318
  Google Scholar
• 31. Muralikrishna Rao A., Hatcher J.F., Dempsey R.J.: Polyamine responseto CNS injury: for better or for worse? Recent Res. Develop.Neurochem., 1999; 2: 517-532
  Google Scholar
• 32. Murphy B.D.: Embryonic diapause: advances in understanding theenigma of seasonal delayed implantation. Reprod. Domest. Anim., 2012;47: 121-124
  Google Scholar
• 33. Osterberg S., Rosen S., Heby O.: Urinary polyamine excretion duringthe menstrual cycle. Clin. Chem., 1978; 24: 769-771
  Google Scholar
• 34. Packham G., Cleveland J.L.: Ornithine decarboxylase is a mediatorof c-myc-induced apoptosis. Mol. Cell. Biol., 1994; 9: 5741-5747
  Google Scholar
• 35. Pendeville H., Carpino N., Marine J.C., Takahashi Y., Muller M.,Martial J.A., Cleveland J.L.: The ornithine decarboxylase gene is essentialfor cell survival during early murine development. Mol. Cell. Biol.,2001; 19: 6549-6558
  Google Scholar
• 36. Polyak K., Lee M.H., Erdjument-Bromage H., Koff A., Roberts J.M.,Tempst P., Massagué J.: Cloning of p27Kip1, a cyclin-dependent kinaseinhibitor and a potential mediator of extracellular antimitogenic signals.Cell, 1994; 1: 59-66
  Google Scholar
• 37. Pommergaard H.C., Burcharth J., Rosenberg J., Raskov H.: Topicaltreatment with diclofenac, calcipotriol (vitamin-D3 analog) and difluoromethylornithine(DFMO) does not prevent nonmelanoma skincancer in mice. Cancer Invest., 2013; 31: 92-96
  Google Scholar
• 38. Raj K.P., Zell J.A., Rock C.L., McLaren C.E., Zoumas-Morse C., GernerE.W., Meyskens F.L.: Role of dietary polyamines in a phase III clinical trialof difluoromethylornithine (DFMO) and sulindac for prevention of sporadiccolorectal adenomas. Br. J. Cancer, 2013; 108: 512-518
  Google Scholar
• 39. Ramírez-Farías C., Madrigal-Santillán E., Gutiérrez-Salinas J., Rodríguez-SánchezN., Martínez-Cruz M., Valle-Jones I., Gramlich-MartínezI., Hernández-Ceruelos A., Morales-Gonzaléz J.A.: Protective effect ofsome vitamins against the toxic action of ethanol on liver regenerationinduced by partial hepatectomy in rats. World J. Gastroenterol.,2008; 14: 899-907
  Google Scholar
• 40. Ramot Y., Pietila M., Giuliani G., Rinaldi F., Alhonen L., Paus R.:Polyamines and hair: a couple in search of perfection. Exp. Dermatol.,2010; 19: 784-790
  Google Scholar
• 41. Russell D., Snyder S.H.: Amine synthesis in rapidly growing tissues:ornithine decarboxylase activity in regenerating rat liver, chick embryo,and various tumors. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1968; 60: 1420-1427
  Google Scholar
• 42. Sala-Rabanal M., Li D.C., Dake G.R., Kurata H.T., Inyushin M., SkatchkovS.N., Nichols C.G.: Polyamine transport by the polyspecific organiccation transporters OCT1, OCT2, and OCT3. Mol. Pharm., 2013; 10:1450-1458
  Google Scholar
• 43. Seidenfeld J.: Effects of difluoromethylornithine on proliferation,polyamine content and plating efficiency of cultured human carcinomacells. Cancer Chemother. Pharmacol., 1985; 15: 196-202
  Google Scholar
• 44. Simoneau A.R., Gerner E.W., Nagle R., Ziogas A., Fujikawa-BrooksS., Yerushalmi H., Ahlering T.E., Lieberman R., McLaren C.E., Anton–Culver H., Meyskens F.L. Jr.: The effect of difluoromethylornithine ondecreasing prostate size and polyamines in men: results of a year-longphase IIb randomized placebo-controlled chemoprevention trial. CancerEpidemiol. Biomarkers Prev., 2008; 17: 292-299
  Google Scholar
• 45. Tao Y., Liu X.J.: Deficiency of ovarian ornithine decarboxylase contributesto aging-related egg aneuploidy in mice. Aging Cell, 2013; 12:42-49
  Google Scholar
• 46. Tobias K.E., Mamroud-Kidron E., Kahana C.: Gly387 of murine ornithinedecarboxylase is essential for the formation of stable homodimers.Eur. J. Biochem., 1993; 218: 245-250
  Google Scholar
• 47. Wang J.: Cellular signaling in rapid intestinal epithelial restitution:implication of polyamines and K+ channels. Sheng Li Xue Bao,2003; 55: 365-372
  Google Scholar
• 48. Williams K.: Interactions of polyamines with ion channels. Biochem.J., 1997; 325: 289-297
  Google Scholar
• 49. Wolf J.E., Shander D., Huber F., Jackson J., Lin C.S., Mathes B.M.,Schrode K.: Randomized, double-blind clinical evaluation of the efficacyand safety of topical eflornithine HCl 13.9% cream in the treatment ofwomen with facial hair. Int. J. Dermatol., 2007; 46: 94-98
  Google Scholar
• 50. Wu G., Bazer F.W., Wallace J.M., Spencer T.E.: Intrauterine growthretardation: implications for the animal sciences. J. Anim. Sci., 2006;84: 2316-2337
  Google Scholar
• 51. Yamashita T., Nishimura K., Saiki R., Okudaira H., Tome M., HigashiK., Nakamura M., Terui Y., Fujiwara K., Kashiwagi K., Igarashi K.: Roleof polyamines at the G1/S boundary and G2/M phase of the cell cycle.Int. J. Biochem. Cell Biol., 2013; 45: 1042-1050
  Google Scholar

Pełna treść artykułu